“การเผาผลาญและพลังงานของเซลล์” - คำจำกัดความ แลกพลาสติก. อวัยวะย่อยอาหาร การเตรียมนักเรียนสำหรับงานปลายเปิด การเปลี่ยนแปลงทางเคมี คำถามที่มีคำตอบว่า "ใช่" หรือ "ไม่ใช่" การเผาผลาญอาหาร การเผาผลาญอาหาร ข้อความที่มีข้อผิดพลาด งานที่มีคำตอบโดยละเอียด งานทดสอบ การแลกเปลี่ยนพลังงาน

"การเผาผลาญ" - คุณสมบัติของรหัสพันธุกรรม น้ำหนักโมเลกุลของกรดอะมิโนหนึ่งตัว รหัสพันธุกรรม ส่วนเริ่มต้นของโมเลกุล แลกพลาสติก. การถอดเสียง โปรตีน. ดีเอ็นเอ. กำหนดความยาวของยีนที่เกี่ยวข้อง ปฏิกิริยาการดูดซึมและการสลายตัว ส่วนหนึ่งของสาย DNA ด้านขวา กำหนดเงื่อนไข ออโตโทรฟ การสังเคราะห์โปรตีน โปรตีนจะมีโครงสร้างหลักอะไร? โปรตีนที่ประกอบด้วยโมโนเมอร์ 500 ตัว ออกอากาศ.

“การเผาผลาญพลังงาน” ชั้นประถมศึกษาปีที่ 9 - กลูโคสเป็นโมเลกุลกลางของการหายใจของเซลล์ เอทีพีเป็นตัวเลข แนวคิดเรื่องการเผาผลาญพลังงาน ออโตโทรฟ PVA – กรดไพรูวิก C3H4O3 โครงสร้างของเอทีพี ATP เป็นแหล่งพลังงานสากลในเซลล์ การแปลง ATP เป็น ADP การหมักคือการหายใจแบบไม่ใช้ออกซิเจน การเผาผลาญอาหาร การเผาผลาญพลังงานในเซลล์ การหมัก การเผาผลาญพลังงาน (การสลายตัว) ไมโตคอนเดรีย. เวทีแอโรบิกคือออกซิเจน สมการสรุปของเฟสแอโรบิก

“ขั้นตอนของการเผาผลาญพลังงาน” - สมการสรุป ประเภทของสารอาหารของสิ่งมีชีวิต กระบวนการแยก การเผาผลาญอาหาร ออกซิเดชันของพีวีซี ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน การปล่อยพลังงาน วงจรเครบส์. อธิบายปฏิกิริยา ดีคาร์บอกซิเลชันแบบออกซิเดชัน แคแทบอลิซึม การหายใจแบบแอโรบิก ขั้นตอนของการหายใจแบบแอโรบิก ขั้นตอนการเตรียมการ การแยกออกซิเจน พลังงานแสงอาทิตย์ การสังเคราะห์ ATP เกิดขึ้นที่ไหน? ระยะปลอดออกซิเจน เติมช่องว่างในข้อความ

“การเผาผลาญคาร์โบไฮเดรต” - สรุปวงจรเครบส์ ไตรโอสฟอสเฟตไอโซเมอเรส ซูโครส แบบจำลองทางเคมีของการสังเคราะห์ ATP ปัจจัยที่มีอิทธิพลต่อการทำงานของเอนไซม์ การเผาผลาญอาหาร ไกลโคไลซิส อัลโดเลส การจำแนกประเภทของเอนไซม์ ถุงน่อง. ขั้นตอนของการเกิดออกซิเดชันของกลูโคส การก่อตัวของสาขา เอนไซม์ ส่วนประกอบโปรตีนของไมโตคอนเดรีย ETC เอนไซม์ ขั้นตอนหลักของการเผาผลาญคาร์โบไฮเดรต อีโนเลส การสังเคราะห์ไกลโคเจน ออกซิเดชันของ acetyl-CoA เป็น CO2

“การเผาผลาญพลังงาน” - กระบวนการเผาผลาญพลังงาน ไกลโคไลซิส พลังงานที่ปล่อยออกมาในปฏิกิริยาไกลโคไลซิส เอนไซม์ของการแลกเปลี่ยนพลังงานระยะปลอดออกซิเจน ชะตากรรมของ PVK การหมักกรดแลกติก กรดแลคติค ออกซิเดชันและการเผาไหม้ทางชีวภาพ ออกซิเดชันของสาร A. ขั้นตอนการเตรียมการ การทำซ้ำ การเผาไหม้ การแลกเปลี่ยนพลังงาน

กระรอก- โพลีเมอร์ธรรมชาติที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงประกอบด้วย กรดอะมิโนตกค้าง เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ เป็นหลัก ส่วนสำคัญสิ่งมีชีวิตและพื้นฐานระดับโมเลกุลของกระบวนการชีวิต

กรดอะมิโนมากกว่า 300 ชนิดเป็นที่รู้จักในธรรมชาติ แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนของมนุษย์ สัตว์ และสิ่งมีชีวิตระดับสูงอื่นๆ กรดอะมิโนแต่ละชนิดมี หมู่คาร์บอกซิล หมู่อะมิโน ในตำแหน่ง α (ที่อะตอมของคาร์บอนตัวที่ 2) และ หัวรุนแรง (สายโซ่ด้านข้าง) ซึ่งแตกต่างกันไปตามกรดอะมิโนต่างๆ ที่ pH ทางสรีรวิทยา (~7.4) หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนมักจะแยกตัวออกและหมู่อะมิโนจะถูกโปรตอน

กรดอะมิโนทั้งหมด (ยกเว้นไกลซีน) มีอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร (กล่าวคือ อะตอมดังกล่าว ซึ่งมีพันธะเวเลนซ์ทั้งสี่พันธะที่ถูกครอบครองโดยองค์ประกอบแทนที่ต่างกัน เรียกว่าศูนย์กลางไครัล) ดังนั้น จึงสามารถดำรงอยู่ได้ในรูปของ L- และ D-stereoisomers (มาตรฐานคือ glyceraldehyde ):

สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนของมนุษย์จะใช้เฉพาะกรด L-amino เท่านั้น ในโปรตีนที่มีอายุยืนยาว L-isomers สามารถได้รับโครงสร้าง D อย่างช้าๆ และสิ่งนี้เกิดขึ้นที่อัตราลักษณะเฉพาะของกรดอะมิโนแต่ละตัว ดังนั้นโปรตีนเนื้อฟันจึงมี L-aspartate ซึ่งจะเปลี่ยนเป็นรูปแบบ D ที่อุณหภูมิร่างกายมนุษย์ในอัตรา 0.01% ต่อปี เนื่องจากเนื้อฟันทางทันตกรรมแทบจะไม่มีการแลกเปลี่ยนหรือสังเคราะห์ในผู้ใหญ่หากไม่มีการบาดเจ็บ จึงสามารถใช้เนื้อหา D-aspartate เพื่อระบุอายุของบุคคลได้ ซึ่งใช้ในการปฏิบัติทางคลินิกและนิติเวช

กรดอะมิโนทั้ง 20 ชนิดในร่างกายมนุษย์มีความแตกต่างกันในด้านโครงสร้าง ขนาด และ คุณสมบัติทางกายภาพและเคมีอนุมูลที่ติดอยู่กับอะตอมα-คาร์บอน

สูตรโครงสร้างของกรดอะมิโนโปรตีน 20 ชนิดมักจะได้รับในรูปแบบของสิ่งที่เรียกว่า ตารางกรดอะมิโนโปรตีน:

ใน เมื่อเร็วๆ นี้การกำหนดตัวอักษรเดี่ยวใช้เพื่อกำหนดกรดอะมิโน กฎช่วยในการจำ (คอลัมน์ที่สี่) ใช้เพื่อจดจำ

บทที่ 3 โปรตีน

§ 6. กรดอะมิโนเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของโปรตีน

กรดอะมิโนธรรมชาติ

กรดอะมิโนในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่พบในโปรตีน โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนมาตรฐานยี่สิบชนิดเป็นหลัก พวกมันเป็นกรดอะมิโนและแตกต่างกันในโครงสร้างของกลุ่มข้าง (อนุมูล) กำหนดด้วยตัวอักษร R:

ความหลากหลายของอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนมีบทบาทสำคัญในการสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนและในการทำงานของศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่

โครงสร้างของกรดอะมิโนมาตรฐานแสดงไว้ท้ายย่อหน้าในตารางที่ 3 กรดอะมิโนธรรมชาติมีชื่อเล็กน้อยซึ่งไม่สะดวกที่จะใช้เมื่อเขียนโครงสร้างของโปรตีน ดังนั้นจึงมีการแนะนำการกำหนดตัวอักษรสามตัวและหนึ่งตัวอักษรซึ่งแสดงไว้ในตารางที่ 3 ด้วย

ไอโซเมอร์เชิงพื้นที่

ในกรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน อะตอมของคาร์บอนคือไครัล กล่าวคือ มีลักษณะเป็นไอโซเมอร์เชิงแสง ในตาราง อะตอมของคาร์บอนไครัล 3 ตัวถูกระบุด้วยเครื่องหมายดอกจัน ตัวอย่างเช่น สำหรับอะลานีน เส้นโครงฟิชเชอร์ของไอโซเมอร์ทั้งสองมีลักษณะดังนี้:

เพื่อกำหนดสิ่งเหล่านี้สำหรับคาร์โบไฮเดรตจะใช้ระบบการตั้งชื่อ D, L โปรตีนประกอบด้วยกรด L-amino เท่านั้น

L- และ D-isomers สามารถแปลงเป็นกันและกันได้ กระบวนการนี้เรียกว่า การแข่งขัน

น่าสนใจที่จะรู้! ในฟันขาว - เนื้อฟัน -ล-แอสพาร์ติกกรดจะเกิดการแข่งขันตามธรรมชาติที่อุณหภูมิร่างกายมนุษย์ในอัตรา 0.10% ต่อปี ในช่วงที่ฟันกำลังสร้างเนื้อฟันจะมีเพียงเนื้อฟันเท่านั้นล-กรดแอสปาร์ติกในผู้ใหญ่เกิดขึ้นอันเป็นผลมาจาก racemizationดี-กรดแอสปาร์ติก ยิ่งบุคคลมีอายุมาก ปริมาณ D-isomer ก็จะยิ่งสูงขึ้นตามไปด้วย ด้วยการกำหนดอัตราส่วนของ D- และ L-isomers ทำให้สามารถกำหนดอายุได้ค่อนข้างแม่นยำ ดังนั้น ผู้ที่อาศัยอยู่ในหมู่บ้านบนภูเขาของเอกวาดอร์จึงถูกเปิดเผยว่าตนมีอายุมากเกินไป

คุณสมบัติทางเคมี

กรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล ด้วยเหตุนี้จึงแสดงคุณสมบัติแอมโฟเทอริกนั่นคือคุณสมบัติของทั้งกรดและเบส

เมื่อกรดอะมิโน เช่น ไกลซีน ละลายในน้ำ หมู่คาร์บอกซิลของมันจะแยกตัวออกเป็นไฮโดรเจนไอออน ต่อไป ไฮโดรเจนไอออนจะเกาะติดกับหมู่อะมิโนเนื่องจากอิเล็กตรอนคู่เดียวที่อะตอมไนโตรเจน ไอออนถูกสร้างขึ้นโดยมีประจุบวกและลบอยู่พร้อมกันซึ่งเรียกว่า สวิตเตอร์:

กรดอะมิโนรูปแบบนี้มีความโดดเด่นในสารละลายที่เป็นกลาง ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด กรดอะมิโนจะยึดเกาะไฮโดรเจนไอออนเพื่อสร้างไอออนบวก:

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่างจะเกิดประจุลบ:

ดังนั้น ขึ้นอยู่กับ pH ของสภาพแวดล้อม กรดอะมิโนสามารถมีประจุบวก มีประจุลบ และเป็นกลางทางไฟฟ้า (มีประจุบวกและลบเท่ากัน) เรียกว่าค่า pH ของสารละลายซึ่งมีประจุรวมของกรดอะมิโนเป็นศูนย์ จุดไอโซอิเล็กทริกของกรดอะมิโนชนิดนี้ สำหรับกรดอะมิโนหลายชนิด จุดไอโซอิเล็กทริกอยู่ใกล้กับ pH 6 ตัวอย่างเช่น จุดไอโซอิเล็กทริกของไกลซีนและอะลานีนมีค่าเท่ากับ 5.97 และ 6.02 ตามลำดับ

กรดอะมิโนสองตัวสามารถทำปฏิกิริยาซึ่งกันและกัน ทำให้โมเลกุลของน้ำถูกแยกออกและเกิดเป็นผลิตภัณฑ์ที่เรียกว่า ไดเปปไทด์:

พันธะที่เชื่อมกรดอะมิโนสองตัวเรียกว่า พันธะเปปไทด์- การใช้การกำหนดตัวอักษรของกรดอะมิโน การก่อตัวของไดเปปไทด์สามารถแสดงแผนผังได้ดังต่อไปนี้:

ก่อตัวขึ้นเช่นเดียวกัน ไตรเปปไทด์, เตตราเปปไทด์ฯลฯ :

H 2 N – lys – ala – gly – COOH – ไตรเปปไทด์

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – เตตราเปปไทด์

H 2 N – ไทร์ – ไลส์ – ไกล – อะลา – ลิว – ไกล – ทีอาร์พี – COOH – เฮปตาเปปไทด์

เปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยมีชื่อทั่วไป โอลิโกเปปไทด์.

น่าสนใจที่จะรู้! โอลิโกเปปไทด์หลายชนิดมีฤทธิ์ทางชีวภาพสูง ซึ่งรวมถึงฮอร์โมนหลายชนิด เช่น ออกซิโตซิน (นาโนเปปไทด์) ไปกระตุ้นการหดตัวของมดลูก, เบรดีคินิน (นาโนเปปไทด์) ไปยับยั้ง กระบวนการอักเสบในเนื้อเยื่อ ยาปฏิชีวนะ gramicidin C (cyclic decapeptide) ขัดขวางการควบคุมการซึมผ่านของไอออนในเยื่อหุ้มแบคทีเรีย และด้วยเหตุนี้จึงฆ่าพวกมัน พิษจากเห็ดอะมานิติน (ออคตาเปปไทด์) โดยการปิดกั้นการสังเคราะห์โปรตีนอาจทำให้เกิดพิษร้ายแรงในมนุษย์ได้ แอสปาร์แตมเป็นที่รู้จักอย่างกว้างขวาง - เมทิลเอสเตอร์ของแอสปาร์ตี้ลฟีนิลอะลานีน แอสปาร์แตมมีรสหวานและใช้เพื่อให้มีรสหวาน ผลิตภัณฑ์ต่างๆ, เครื่องดื่ม.

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโน

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนมีหลายวิธี แต่วิธีที่ดีที่สุดคือการจำแนกประเภทตามโครงสร้างของอนุมูล กรดอะมิโนมีสี่ประเภทที่มีอนุมูลประเภทต่อไปนี้ 1) ไม่มีขั้ว (หรือ ไม่ชอบน้ำ); 2) ขั้วไม่มีประจุ; 3) มีประจุลบ และ 4) มีประจุบวก:

ไม่มีขั้ว (ไม่ชอบน้ำ) รวมถึงกรดอะมิโนที่มีอะลิฟาติกที่ไม่มีขั้ว (อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน) หรืออะโรมาติก (ฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน) กลุ่ม R และกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยกำมะถันหนึ่งตัว - เมไทโอนีน

กรดอะมิโนไม่มีขั้วมีขั้วเมื่อเปรียบเทียบกับไม่มีขั้ว ละลายได้ดีกว่าในน้ำและชอบน้ำมากกว่า เนื่องจากกลุ่มฟังก์ชันของพวกมันสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำ ซึ่งรวมถึงกรดอะมิโนที่มีหมู่ขั้วโลก H2O (ซีรีน ธรีโอนีน และไทโรซีน) หมู่ HS (ซิสเทอีน) หมู่เอไมด์ (กลูตามีน แอสพาราจีน) และไกลซีน (หมู่ไกลซีน R ที่แสดงโดยอะตอมไฮโดรเจนหนึ่งอะตอม มีขนาดเล็กเกินไปที่จะ ชดเชยขั้วที่รุนแรงของหมู่อะมิโนและหมู่เอ-คาร์บอกซิล)

กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิกเป็นกรดอะมิโนที่มีประจุลบ ประกอบด้วยคาร์บอกซิล 2 หมู่และหมู่อะมิโน 1 หมู่ ดังนั้นในสถานะที่แตกตัวเป็นไอออน โมเลกุลของพวกมันจะมีประจุลบทั้งหมด:

กรดอะมิโนที่มีประจุบวก ได้แก่ ไลซีน ฮิสทิดีน และอาร์จินีน ในรูปแบบไอออไนซ์ซึ่งมีประจุบวกทั้งหมด:

ขึ้นอยู่กับลักษณะของอนุมูล กรดอะมิโนธรรมชาติยังถูกแบ่งออกเป็น เป็นกลางเปรี้ยวและ ขั้นพื้นฐาน- เป็นกลาง ได้แก่ ไม่มีขั้วและไม่มีขั้ว, มีประจุเป็นกรด - มีประจุลบ, มีประจุพื้นฐาน - มีประจุบวก

กรดอะมิโน 10 จาก 20 ชนิดที่ประกอบเป็นโปรตีนสามารถสังเคราะห์ได้ ร่างกายมนุษย์- ส่วนที่เหลือจะต้องมีอยู่ในอาหารของเรา ซึ่งรวมถึงอาร์จินีน วาลีน ไอโซลิวซีน ลิวซีน ไลซีน เมไทโอนีน ธรีโอนีน ทริปโตเฟน ฟีนิลอะลานีน และฮิสทิดีน กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกว่า ไม่สามารถถูกแทนที่ได้กรดอะมิโนจำเป็นมักรวมอยู่ในนั้นด้วย วัตถุเจือปนอาหาร,ใช้เป็นยา

น่าสนใจที่จะรู้! ความสมดุลของโภชนาการของมนุษย์ในกรดอะมิโนมีบทบาทสำคัญอย่างยิ่ง หากขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นในอาหาร ร่างกายจะทำลายตัวเอง ในกรณีนี้สมองจะได้รับผลกระทบเป็นหลักซึ่งนำไปสู่โรคต่างๆในส่วนกลาง ระบบประสาท, ความผิดปกติทางจิต สิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโตจะมีความเสี่ยงเป็นพิเศษ ตัวอย่างเช่น เมื่อการสังเคราะห์ไทโรซีนจากฟีนิลอะลานีนถูกรบกวน เด็กจะเกิดโรคร้ายแรง คือ ฟีนิลไพรูวิก oligophrenia ซึ่งทำให้เกิดอาการรุนแรง ปัญญาอ่อนหรือการตายของเด็ก

ตารางที่ 3

กรดอะมิโนมาตรฐาน

กรดอะมิโน (ชื่อไร้สาระ)	ตำนาน			สูตรโครงสร้าง
		ละติน
		สามตัวอักษร	ตัวอักษรตัวเดียว
ไม่มีขั้ว (ไฮโดรโฟบิก)
ไอโซลิวซีน
ฟีนิลอะลานีน
ทริปโตเฟน
เมไทโอนีน
ขั้วไม่มีการชาร์จ
แอสพาราจีน
กลูตามีน

แตกต่างจากโพลีเปปไทด์ที่คล้ายกันใน TSH ขนาดใหญ่ วัว

กรดอะมิโนตกค้างและการไม่มีเมไทโอนีนที่ปลาย C โดย-

คุณสมบัติของฮอร์โมนอธิบายได้โดยการมีอยู่ของβ-subunit ของ TSH ในคอมเพล็กซ์

ด้วยหน่วยย่อย α สันนิษฐานว่ามีการดำเนินการของ thyrotropin

เกิดขึ้นเช่นเดียวกับการออกฤทธิ์ของฮอร์โมนธรรมชาติประเภทโปรตีนอื่น ๆ ผ่านทาง

จับกับตัวรับจำเพาะของพลาสมาเมมเบรนและแอค-

การไตเตรทของระบบอะดีนิเลตไซเคลส (ดูด้านล่าง)

ฮอร์โมนโกนาโดโทรปิก (gonadotropins)

Gonadotropins รวมถึงฮอร์โมนกระตุ้นรูขุมขน (FSH,

ฟอลลิโทรปิน) และฮอร์โมนลูทีไนซิง (LH, ลูโทรปิน) หรือฮอร์โมน

กระตุ้นเซลล์คั่นระหว่างหน้า*. ฮอร์โมนทั้งสองถูกสังเคราะห์ขึ้น

ในกลีบหน้าของต่อมใต้สมองและมีความซับซ้อนเช่นเดียวกับ thyrotropin

โปรตีน - ไกลโคโปรตีนพร้อมโมล มีน้ำหนัก 25,000 พวกเขาควบคุม ste-

Roido- และการสร้างเซลล์สืบพันธุ์ในอวัยวะสืบพันธุ์ Follitropin ทำให้เกิดการสุก

การก่อตัวของรูขุมขนในรังไข่ในเพศหญิงและการสร้างอสุจิในเพศชาย ลูโทรพิน

ในเพศหญิงจะกระตุ้นการหลั่งฮอร์โมนเอสโตรเจนและโปรเจสเตอโรนรวมถึงการแตกร้าว

รูขุมขนที่มีการก่อตัวของ Corpus luteum และในเพศชาย - การหลั่งของแป้ง-

การพัฒนาเนื้อเยื่อสเตอโรนและเนื้อเยื่อคั่นระหว่างหน้า การสังเคราะห์ทางชีวภาพของ gonadotropins

ตามที่ระบุไว้ ถูกควบคุมโดยฮอร์โมนไฮโปทาลามัส โกนาโดลิโบ-

โครงสร้างทางเคมีของโมเลกุล lutropin ได้รับการถอดรหัสอย่างสมบูรณ์

Lutropin ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยα-และβ โครงสร้างของหน่วยย่อยα

ฮอร์โมนก็เหมือนกันในสัตว์ส่วนใหญ่ ดังนั้นแกะตัวหนึ่งจึงมี 96 ตัว

กรดอะมิโนตกค้างและอนุมูลคาร์โบไฮเดรต 2 ชนิด ในมนุษย์หน่วยย่อย α

สายโซ่ฮอร์โมนจะสั้นลงด้วยกรดอะมิโน 7 ตัวที่ตกค้างจากปลายเอ็น และจะแตกต่างกัน

เป็นธรรมชาติของกรดอะมิโน 22 ชนิด ลำดับก็ถูกถอดรหัสเช่นกัน

กรดอะมิโนในหน่วยย่อยของหมูและลูโทรพินของมนุษย์ α- และ β-ย่อย-

แต่ละหน่วยขาดกิจกรรมทางชีวภาพ (โดยการเปรียบเทียบ

มีหน่วยย่อยของเอนไซม์มากที่สุด) มีเพียงการศึกษาที่ซับซ้อนเท่านั้น

ซึ่งน่าจะถูกกำหนดไว้ล่วงหน้าโดยโครงสร้างหลัก

นำไปสู่การก่อตัวของโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ

ทัวร์เนื่องจากการโต้ตอบที่ไม่ชอบน้ำ

ฮอร์โมนไลโปโทรปิก (LTH, ไลโปโทรปิน)

ในบรรดาฮอร์โมนของต่อมใต้สมองส่วนหน้าซึ่งมีโครงสร้างและหน้าที่ของมัน

ชี้แจงใน ทศวรรษที่ผ่านมาควรสังเกตโดยเฉพาะ lipotropins

ความเป็นของ β- และ γ-LTG โครงสร้างหลักของβ-lipo-

แกะและหมูโทรปินาซึ่งมีโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโน 91 ชนิด

สารตกค้างและมีความแตกต่างชนิดพันธุ์อย่างมีนัยสำคัญตามลำดับ

กรดอะมิโน คุณสมบัติทางชีวภาพของ β-lipotropin ได้แก่ ไขมัน-

ผลการระดม, corticotropic, การกระตุ้นเม็ดสีเมลาโนไซต์และไฮ-

กิจกรรมของแคลเซียม และนอกจากนี้ ยังมีฤทธิ์คล้ายอินซูลิน

แสดงออกในการเพิ่มอัตราการใช้กลูโคสในเนื้อเยื่อ

สันนิษฐานว่าเอฟเฟกต์ไลโปโทรปิกเกิดขึ้นผ่านระบบ

* กลุ่มของ gonadotropins ยังรวมถึง gonadotropin ของ chorionic ของมนุษย์ด้วย

ศตวรรษ (hCG) สังเคราะห์โดยเซลล์รกและแสดงโดยไกลโคโปรตีน

adenylate cyclase–cAMP–protein kinase ซึ่งเป็นขั้นตอนสุดท้ายของการออกฤทธิ์

ซึ่งเป็นฟอสโฟรีเลชั่นของไตรเอซิลกลีเซอรอลไลเปสที่ไม่ใช้งาน

หลังจากกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์นี้จะสลายไขมันที่เป็นกลางออกเป็น

diacylglycerol และกรดไขมันที่สูงขึ้น (ดูบทที่ 11)

จดทะเบียนแล้ว คุณสมบัติทางชีวภาพไม่ได้เกิดจาก β-lipotropi-

ชื่อซึ่งกลายเป็นขาดกิจกรรมของฮอร์โมนและผลิตภัณฑ์ของมัน

การสลายตัวเกิดขึ้นระหว่างการสลายโปรตีนอย่างจำกัด มันกลับกลายเป็นว่า

ในเนื้อเยื่อสมองและในกลีบกลางของต่อมใต้สมองทางชีววิทยา

เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางเคมีที่มีลักษณะคล้ายยาเสพติด พริโว-

ลองดูโครงสร้างของบางส่วน:

เอ็น–สนามยิงปืน–กลี–กลี–ไดร์เป่าผม–เมธ–โอ้

เมไทโอนีน-เอนเคฟาลิน

เอ็น–สนามยิงปืน–กลี–กลี–เฟิน–เล่ย–โอ

ลิวซีน-เอนเคฟาลิน

เอ็น–สนามยิงปืน–กลี–กลี–ไดร์เป่าผม–Met-Tre-Ser-Glu-Liz-Ser-Gln-Tre-Pro-

เลย–วัล–เตร–เลย–เฟิน–ลิซ–อัสน์–อลา–อิล–วาล–ลิซ–อัสน์–อาลา–กิส–

ลิซ–ลิซ–กลี–กลน์–โอ

β-เอ็นโดรฟิน

โครงสร้างประเภททั่วไปของสารประกอบทั้งสามชนิดคือเตตร้า

ลำดับเปปไทด์ที่ปลาย N ได้รับการพิสูจน์แล้วว่า β-endorphin (31

AMK) เกิดจากการสลายโปรตีนจากต่อมใต้สมองขนาดใหญ่

ฮอร์โมน lipotropin (91 AMK); หลังร่วมกับ ACTH ถูกสร้างขึ้นจาก

สารตั้งต้นทั่วไป - โปรฮอร์โมนเรียกว่า p o o p i o k o r t i n o m

(จึงเป็นพรีโปรฮอร์โมน) ซึ่งมีโมเลกุล

มีน้ำหนัก 29 kDa และมีกรดอะมิโนตกค้าง 134 ตัว การสังเคราะห์ทางชีวภาพ

และมีการควบคุมการปล่อยโปรโอปิโอคอร์ตินในต่อมใต้สมองส่วนหน้า

corticoliberin ของไฮโปทาลามัส ในทางกลับกันจาก ACTH และ β-lipo-

tropin ผ่านการประมวลผลเพิ่มเติม โดยเฉพาะอย่างยิ่ง pro-

theolysis, ฮอร์โมนกระตุ้นα-และβ-melanocyte เกิดขึ้นตามลำดับ

โมโนส (α- และ β-MSH) โดยใช้เทคนิคการโคลนดีเอ็นเออีกด้วย

วิธีแซงเจอร์เพื่อกำหนดโครงสร้างปฐมภูมิของกรดนิวคลีอิก

ลำดับนิวคลีโอไทด์ถูกค้นพบในห้องปฏิบัติการหลายแห่ง

สารตั้งต้นของ Proopiocortin mRNA การศึกษาเหล่านี้อาจให้บริการ

อาศัยเป็นพื้นฐานสำหรับการผลิตเป้าหมายของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพใหม่

ยารักษาฮอร์โมน

ด้านล่างนี้เป็นฮอร์โมนเปปไทด์ที่เกิดจาก β-lipotro-

ตรึงด้วยโปรตีโอไลซิสจำเพาะ

โครงเรื่อง β -ไลโปโทรปิน

ฮอร์โมนเปปไทด์

γ-ไลโปโทรปิน

Met-enkephalin

α-เอ็นโดรฟิน
γ-เอ็นโดรฟิน
δ-เอ็นโดรฟิน

β-เอ็นโดรฟิน

พิจารณาถึงบทบาทพิเศษของ β-lipotropin ในฐานะสารตั้งต้น

ของฮอร์โมนที่ระบุไว้ เรานำเสนอโครงสร้างหลักของ β-lipotropin

สุกร (กรดอะมิโนตกค้าง 91 ตัว):

เอ็น–กลู–เล่ย–อะลา–กลี–อะลา–โปร–โปร–กลู–โปร–อะลา–อาร์ก–แอสพี–โปร–กลู–

อลา–โปร–อะลา–กลู–กลี–อะลา–อะลา–อะลา–อาร์ก–อะลา–กลู–เลย–กลู–ทีร์–

กลี–เลอิ–วาล–อะลา–กลู–อะลา–กลู–อะลา–อะลา–กลู–ลิซ–ลิซ–แอสพี–กลู–

Gly–Pro–Tyr–Lys–Met–Glu–Gis–เพ็ญ–Arg–Trp–Gly–Ser–Pro–Pro–

ลิซ–แอสป์–ลิส–อาร์ก–ทีร์–ไกล–ไกล–เพ็น–เม็ต–เทร–เซอร์–กลู–ลิส–เซอร์–

Gln–Tre–Pro–Lei–Val–Tre–Lei–Fen–Liz–Asn–Ala–Ile–Val–Liz–

Asn-Ala-Gis-Lys-Lys-Gly-Gln-OH

เพิ่มความสนใจในเปปไทด์เหล่านี้ โดยเฉพาะเอนเคฟาลิน

และเอ็นดอร์ฟิน ถูกกำหนดโดยความสามารถพิเศษของพวกมัน เช่น มอร์ฟีน

ถอดออก ความรู้สึกเจ็บปวด- การวิจัยสาขานี้คือการค้นหาแอปพลิเคชันใหม่

ฮอร์โมนเปปไทด์พื้นเมืองและ (หรือ) การสังเคราะห์ทางชีวภาพโดยตรงของพวกมันคือ

ที่น่าสนใจและมีแนวโน้มในการพัฒนาทางสรีรวิทยา, ชีววิทยาประสาท,

ประสาทวิทยาและคลินิก

ฮอร์โมนของต่อมพาราไธรอยด์
(ฮอร์โมนพาเรต)

ฮอร์โมนพาราไธรอยด์ก็เป็นฮอร์โมนโปรตีนเช่นกัน

(ฮอร์โมนพาราไธรอยด์) แม่นยำยิ่งขึ้นคือกลุ่มของฮอร์โมนพาราไธรอยด์ที่แตกต่างกันตามลำดับ

กิจกรรมของกรดอะมิโน พวกมันถูกสังเคราะห์โดยต่อมพาราไธรอยด์ -

ไมล์ ย้อนกลับไปเมื่อปี พ.ศ. 2452 ได้มีการแสดงให้เห็นว่ามีการถอดต่อมพาราไธรอยด์ออก

ทำให้เกิดอาการชักบาดทะยักในสัตว์โดยมีพื้นหลังของการล้มอย่างรุนแรง

ความเข้มข้นของแคลเซียมในพลาสมา การแนะนำเกลือแคลเซียมช่วยป้องกัน

การตายของสัตว์ อย่างไรก็ตามเฉพาะในปี พ.ศ. 2468 จากต่อมพาราไธรอยด์

สารสกัดออกฤทธิ์ถูกแยกออกซึ่งทำให้เกิดผลของฮอร์โมน -

ในปี 1970 จากต่อมพาราไธรอยด์ของวัว; ตอนนั้น

มีการกำหนดโครงสร้างหลักแล้ว พบว่าฮอร์โมนพาราไธรอยด์สังเคราะห์ขึ้น

มาในรูปของสารตั้งต้น (กรดอะมิโน 115 ชนิดตกค้าง) โปรปารัต -

ฮอร์โมน แต่ผลิตภัณฑ์หลักของยีนกลับกลายเป็น pr e p r o p a r a t -

กรดอะมิโนตกค้าง 25 ชนิด โมเลกุลฮอร์โมนพาราไธรอยด์ของวัวประกอบด้วย 84

กรดอะมิโนที่ตกค้างและประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสาย

พบว่าฮอร์โมนพาราไธรอยด์มีส่วนเกี่ยวข้องในการควบคุมความเข้มข้นของไอออนบวก

แคลเซียมใหม่และแอนไอออนของกรดฟอสฟอริกที่เกี่ยวข้องในเลือด ยังไง

เป็นที่รู้กันว่าความเข้มข้นของแคลเซียมในเลือดเป็นสารเคมี

ค่าคงที่ความผันผวนรายวันไม่เกิน 3–5% (ปกติ 2.2–

2.6 มิลลิโมล/ลิตร) รูปแบบการออกฤทธิ์ทางชีวภาพถือเป็นไอออนไนซ์

แคลเซียม โดยมีความเข้มข้นอยู่ระหว่าง 1.1–1.3 มิลลิโมล/ลิตร ไอออน

แคลเซียมกลายเป็นปัจจัยสำคัญที่ปัจจัยอื่นไม่สามารถทดแทนได้

ไอออนบวกสำหรับกระบวนการทางสรีรวิทยาที่สำคัญหลายประการ: กล้ามเนื้อ

การหดตัว การกระตุ้นประสาทและกล้ามเนื้อ การแข็งตัวของเลือด การเจาะทะลุ

ความต้านทานของเยื่อหุ้มเซลล์ กิจกรรมของเอนไซม์หลายชนิด เป็นต้น นั่นเป็นเหตุผล

การเปลี่ยนแปลงใด ๆ ในกระบวนการเหล่านี้อันเนื่องมาจากความบกพร่องในระยะยาว

ก้อนแคลเซียมในอาหารหรือการละเมิดการดูดซึมในลำไส้, ตะกั่ว

เพื่อเพิ่มการสังเคราะห์ฮอร์โมนพาราไธรอยด์ซึ่งส่งเสริมการชะล้าง

เกลือแคลเซียม (ในรูปของซิเตรตและฟอสเฟต) จากเนื้อเยื่อกระดูกและสอดคล้องกัน

สิ่งนี้นำไปสู่การทำลายแร่ธาตุและส่วนประกอบอินทรีย์ของกระดูก

อวัยวะเป้าหมายอีกประการหนึ่งของฮอร์โมนพาราไธรอยด์คือไต ฮอร์โมนพาราไธรอยด์ลดลง

การดูดซึมฟอสเฟตกลับเข้าไปในท่อส่วนปลายของไตและเพิ่มท่อ

vuyu การดูดซึมแคลเซียมกลับคืน

ควรสังเกตว่าในการควบคุมความเข้มข้นของ Ca

อยู่นอกเซลล์

ฮอร์โมน 3 ชนิดมีบทบาทสำคัญในของเหลว ได้แก่ ฮอร์โมนพาราไธรอยด์ แคลซิโทนิน

] – อนุพันธ์ของ D

(ดูบทที่ 7) ฮอร์โมนทั้งสามชนิดควบคุมระดับ

แต่กลไกการออกฤทธิ์ต่างกัน ดังนั้นบทบาทหลักของแคลซิไตรออล

ลาคือการกระตุ้นการดูดซึมแคลเซียม

และฟอสเฟตในลำไส้

และต่อต้านการไล่ระดับความเข้มข้นในขณะที่ฮอร์โมนพาราไธรอยด์

ส่งเสริมการปลดปล่อยจากเนื้อเยื่อกระดูกเข้าสู่กระแสเลือดและการดูดซึมแคลเซียม

ในไตและการขับถ่ายฟอสเฟตออกทางปัสสาวะ บทบาทของแคลซิโทนินยังได้รับการศึกษาน้อย

ในการควบคุม Ca สภาวะสมดุล

ในร่างกาย ก็ควรสังเกตด้วยว่า

Calcitriol มีกลไกการออกฤทธิ์คล้าย ๆ กันในระดับเซลล์

การออกฤทธิ์ของฮอร์โมนสเตียรอยด์ (ดูด้านล่าง)

ก็ถือว่าพิสูจน์แล้วว่าผลทางสรีรวิทยาของฮอร์โมนพาราไธรอยด์บน

เซลล์ไตและเนื้อเยื่อกระดูกเกิดขึ้นได้ผ่านระบบอะดีนิเลตไซเคลส

ฮอร์โมนไทรอยด์

ต่อมไทรอยด์มีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญ

นี่คือหลักฐานจากการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วของการเผาผลาญพื้นฐานที่สังเกตได้

ของฉันสำหรับความผิดปกติของกิจกรรม ต่อมไทรอยด์เช่นเดียวกับตัวเลข

ข้อมูลทางอ้อม โดยเฉพาะปริมาณเลือดที่มีอยู่อย่างมากมาย

น้ำหนักน้อย (20–30 กรัม) ต่อมไทรอยด์ประกอบด้วยหลายชนิด

ฟันผุพิเศษ - รูขุมขนที่เต็มไปด้วยสารคัดหลั่งที่มีความหนืด - คอลลอยด์

เนื่องจากคอลลอยด์มีสารไกลโคโปรตีนที่มีไอโอดีนชนิดพิเศษสูง

พวกเขาพูด มีน้ำหนักประมาณ 650,000 (กรดอะมิโนตกค้าง 5,000 ตัว) ไกลโคนี้-

โปรตีนนี้เรียกว่า i o d t i r e o g l o b u l i n a มันเป็นตัวแทนของ

รูปแบบสำรองของ thyroxine และ triiodothyronine - ฮอร์โมนรูขุมขนหลัก

ส่วนที่เป็นก้อนของต่อมไทรอยด์

นอกจากฮอร์โมนเหล่านี้ (จะพิจารณาการสังเคราะห์ทางชีวภาพและหน้าที่ของพวกมันด้วย)

ดูด้านล่าง) ในเซลล์พิเศษ - เซลล์พาราฟอลลิคูลาร์ที่เรียกว่า

หรือเซลล์ซีของต่อมไทรอยด์ซึ่งเป็นฮอร์โมนเปปไทด์ที่ถูกสังเคราะห์ขึ้นมา

การคลอดบุตรทำให้มั่นใจว่าแคลเซียมในเลือดมีความเข้มข้นคงที่ เขา

เรียกว่าแคลซิโทนิน เป็นครั้งแรกที่มีการมีอยู่ของแคลไซต์

nin ซึ่งมีความสามารถในการรักษาระดับแคล-

ในเลือดชี้ให้เห็นในปี 1962 โดย D. Kopp ซึ่งเข้าใจผิดเชื่อสิ่งนี้

ฮอร์โมนถูกสังเคราะห์โดยต่อมพาราไธรอยด์ ตอนนี้

Calcitonin ไม่เพียงถูกแยกออกมาในรูปแบบบริสุทธิ์จากเนื้อเยื่อของต่อมไทรอยด์เท่านั้น

สัตว์และมนุษย์ แต่ยังรวมถึงกรดอะมิโน 32 สมาชิกด้วย

ลำดับที่ยืนยันโดยการสังเคราะห์ทางเคมี ด้านล่างคือ

บนโครงสร้างปฐมภูมิของแคลซิโทนินที่ได้จากต่อมไทรอยด์