13. A csatlakozások miatt a két alatti peptidek kopolimerje lehet képződni?

de) ala-Math-Arg-Cisz-Ala-Gly-Ser-Gly-Cis-TRE;

b) liz-Mélység Arg-Cis-Arg-Gly-Tre-Ser-Liz-Tre-Glu-ser.

14. Hogyan, egy bürettát meghatározására szolgáló eljárás fehérjét és ammónium-szulfát, létrehozza közötti arány albumin és a vér-szérum-globulint?

15. Az albumin számának aránya a páciens szérumában lévő globulinok mennyiségéhez 1,5. Számítsa ki a globulinok tartalmát, ha az albumin koncentrációja 5,0 g%.

16. Nevezze meg a fehérje molekula két fő konfigurációját, és jelezze a köztük lévő különbségeket.

17. Milyen szintű térbeli szervezet megkülönbözteti a fehérjék gömbölyű és fibrilláris?

18. Nevezze meg a legfontosabb fehérjék legfontosabb csoportjait.

19. Miért különböznek a protaminok és a hisztok a főszereplőben?

20. Miért koagulálnak a protaminok és a hisztonok erős fűtéssel csak erősen lúgos környezetben?

3. lecke a komplex fehérjék kémia. A foszfo- és nukleoprotein komponenseinek meghatározása "

Az osztályok célja : ahhoz, hogy megismerkedjen a komplex fehérjék, különösen a nukleoproteis besorolásával és szerkezetével, amely vezető szerepet játszik a genetikai információ (DNS és RNS) tárolásában és átadásában, valamint a legfontosabb krómoproteinek (hemoglobin).

A hallgatónak tudnia kell:

1. A komplex fehérjék osztályai, az osztályok elosztásának elve, a nómenklatúra elve

2. Komplex fehérjék protéziscsoportjai.

3. A nukleoproteis és a krómiproteák (különösen a hemoglobin) protetikai csoportja.

4. A nukleinsavak térbeli szervezése.

5. Az RNS és a DNS összetételének és szerkezetének különbségei

6. A DNS és az RNS funkciói, az RNS típusai, a lokalizációjuk.

7. A hemoglobin védelmi csoportja, komponensei, a vas szerepe a heme összetételében.

8. A tényezők, amelyek hatása a DNS szerkezetének változásait információs következményekkel járhat.

A hallgatónak képesnek kell lennie:

1. Készítsen (vázlatosan) kiegészítő láncot az egyik DNS-lánc egyik adott fragmensének egy részéhez.

2. Határozza meg a nukleinsav-hidrolizátum magas színvonalú elemzésének eredményeit, amelyet DNS vagy RNS hidrolízisének vetnek alá

3. A hemoglobin típusainak fejlesztése és az általuk elfogadott megnevezések (oxigémoglobin, csökkent hemoglobin, karboxigemoglobin stb.

4. Keressen hibákat a DNS állítólagos komplementer láncai szegmenseinek szegmenseiben

A hallgatónak bemutatnia kell: A komplex fehérjék emberi testében való preferenciális lokalizációjáról, biológiai jelentőségükről, olyan fenyegetésekről, amelyek mutagén hatások a faj létezésére.

Könyvvizsgálati munka

Laboratóriumi munka (Foszfátkomponensek meghatározása

És nukleoproteids)

1. A kazein tejszigetelése a tejből.A kazein (az egyik foszfoprotein) a tejben oldható kalciumsóként van, amely megsavanyítva, és a kazein csapadékba esik. A leeső sav megzavarja a csapadékot, mivel a pH-értékek 4,7 alatt (kazein izoelektromos pont), a fehérje molekulák feltöltődnek, és a kazein hátul vissza az oldatba.

Előrehalad. 2 ml tejet adunk hozzá egyenlő térfogatú desztillált vizet és 2 csepp 10% -os ecetsavat. Casein esik a pelyhek formájában, összeszerelni a szűrőt és öblítse le vízzel.

Nukleoprotein hidrolízise

Előrehalad. A kerek alsó lombikban helyezzen 1 g élesztőt, adjunk hozzá 20 ml 10% -os kénsavoldatot és annyi desztillált vizet. A lombikot visszafolyató hűtő alatt forraljuk, és forraljuk fel 1,5 óra alatt, gyenge melegítéssel. Fluid hűvös, hozza a desztillált vizet a forrás térfogatához, szűrőhöz. A következő kiváló minőségű reakciók szűrése:

a) burett reakció (A polipeptidek kimutatására). A kapott hidrolizátum 5 cseppje 10 csepp 10% -os kausztikus szóda 10% -os oldatát és 1% réz kénsav 1% -os oldatát. A folyadékot rózsaszínű színben festjük;

b) ezüst teszt (Purine bázisok kimutatásához). 5 csepp hidrolizátumra öntsük 5 csepp 2% -os ammónia-oldatot salétromsav ezüst. 3-5 perc elteltével az ezüst purin-bázisvegyületek kis barna csapadékja csökken;

c) az imádság magas színvonalú reakciója (A pentózcsoport felismerése). 10 csepp hidrolizátumhoz öntsön 2-3 csepp 1% -os timol oldatot etanolban, keverjük össze és sugározzák meg a koncentrált kénsav térfogatát - egy külön piros gyűrűt;

d) molibdén teszt (A foszforsav kimutatásához). 5 csepp hidrolizátum öntsük 5 csepp molibdén reagenst, és forraljuk néhány percig. A citromsárga festés jelenik meg, és hűtöttük, a foszforológiai és ammónium-foszforicid komplex vegyületének sárga kristályos csapadékja.

Adjon elfogadható válaszokat meghatározott feladatokat:

1. Milyen strukturális komponensek vannak a DNS-nek? Milyen sorrendben kapcsolódnak egymáshoz?

2. Építsen komplementer láncot a webhelyre. A DNS-fragmens alatt jelenik meg (- A - M - MR - T - MR.)hogy a formázott lánc RNS-fragmens volt:

3. Egy komplementer lánc megteremtése az alábbi DNS-lánc egyik részéhez:

-A - G - MR - T - T -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4. Adja meg az alábbi DNS-fragmens hibáit:

-T - U - A - Y - T - T - T - T - T - T - T - T - T - T - T -

: -: - : - : : : : :

A - A - T - A - G - A - A -

5. Az oligonukleotidot kétféleképpen hidrolizáljuk. Az első esetben a mononukleotidokat a hidrolizátumban határoztuk meg A, g, c és t (Az utóbbi hidrolizátumban van, amely a fennmaradó 2-szeresét meghaladó mennyiségben, valamint a dinukleotidokban van G - A, A - T és T-T.. A második esetben a szabad nukleotidok, a dinukleotid együtt található Mr. C..

Határozza meg a nukleotidok szekvenciáját a forrás termékben?

6. A vizsgált oldatot érzékeli pozitív bürettát reakciót, egy csapadékot képez, a forró és a hozzá koncentrált ásványi savak, valamint szulfoszalicilsavval.

Hozzon létre egy tanulmányi tervet, amelynek célja, hogy kiderüljön, egyszerű vagy összetett fehérje. Ha van összetett fehérje, hogyan kell telepíteni (vagy kizárni), hogy ez a hemoglobin.

7. Magyarázza el, hogy mi alapul a komplex fehérjék osztályaiba való felosztásán.

8. Adjon rövid leírást a komplex fehérjék minden osztályáról.

9. Ne feledje a nukleinsavak protetikus csoportjainak szerkezeti képletét.

10. Írja le nitrogén bázisok, amelyek szerepelnek a nukleinsavak és a lista különbség a DNS és RNS (lokalizáció, szerkezet, funkció).

11. Nevezze meg a minimális információs elemet a DNS és az RNS szerkezetében.

12. A DNS és az RNS szerepe hogyan valósul meg információforrásként.

13. Hívjon két alcsoportot a krómiproteák és a különbségek között.

14. rögzítse az elképzelést, a szerkezet a hemoglobin (hogy tanulmányozza a komponenseket a fehérje rész és a szegély elemek, valamint ezek szerepe a fő funkciója a hemoglobin).

4. lecke (végleges)

A végső munkamenet előkészítésekor ellenőrizze, hogy megtanulod-e "A fehérjék szerkezete és funkciója" A következő kérdések segítségével (előkészítés, előadások és tankönyvek használata):

1. Megfogalmazza az "élet" fogalmát, beleértve a biokémia tárgyát képező összes elem meghatározását.

2. Határozza meg a biokémia tárgyát, és felsorolja a tudomány elkövetett kérdéseit.

3. Nevezze meg az élet és a molekulák csoportjának legfontosabb szupramolekuláris formáit, komponenseiket

4. Adja meg a "fehérjék" osztály meghatározását

5. Az "aminosavak" osztály meghatározása.

6. Írja be az összes Tripipeptid szerkezeti képleteit, amelyek hisztidinből, alaninból és valinból épülhetnek.

7. Az alábbi peptidek közül melyik savas, fő vagy semleges, és jelezze mindegyik általános elektromos töltését. pro-ser-ser; Ala-pro-leu-throy; Met-Gly-Ala; Glu-his-ser; Cys-lys-Arg, Glu-Arg-Lys; Ő-glu.

8. Sorolja fel az Ön által ismert megközelítéseket a fehérjék osztályozásához

9. A kompozícióban eltérő fehérjék csoportjai.

10. A háromdimenziós struktúrában eltérő fehérjék csoportjai.

11. Call csoportok komplex fehérjék.

12. Folytassa a "natív konformáció elvesztését a kémiai, fizikai és egyéb tényezők hatása alatt, anélkül, hogy megzavarná az aminosavszekvenciát ........."

13. Sorolja fel a denaturációban elpusztított kémiai kapcsolatok típusát.

14. List a szövetek felszabadításához szükséges logikai sorrendben.

15. Kép a mononukleotidok részét képező nitrogéntartalmú alapanyagok szerkezeti formulái.

16. Képzi a szerkezeti képleteket AMP, GMF, CMF, TMF és UMF.

17. Kép egy kommunikációs módszer a mononukleotidok polinukleotidban.

18. Névbeli különbségek a DNS és az RNS között összetételben, szerkezetben, lokalizációban és funkciókban.

19. Milyen típusú fehérjék tartalmaznak hemoglobint?

20. Nevezze meg a globin szerkezeti jellemzőit.

21. A heme szerkezeti képletét képezi, hogy megnevezzük a gyöngyszem és a globin kapcsolatát.

22. Mit jelent a fehérjék különböző funkcióinak?

23. Sorolja fel a fehérjék biológiai funkcióit.

Téma: "Az enzimek jellege és tulajdonságai" (5-9. Osztályok)

Célja: Vizsgálja meg a biológiai katalizátorok - enzimek kémiai természetét, funkcióit és tulajdonságait.

A téma értéke. Metabolizmus - Kötelező és a legfontosabb jellemző Az élő szervezetek számos különböző kémiai reakcióból állnak, amelyekben a szervezetből származó vegyületek és az endogén eredetű vegyületek érintettek. A szakasz tanulmányozásának folyamata során a fegyelem segítséget nyújt, hogy az élénk áramlásban lévő valamennyi kémiai reakció a katalizátorok részvételével, amelyek életben vannak (enzimek vagy enzimek) katalizátorok, amelyek az enzimek tulajdonságai, viselkedése függ a tulajdonságoktól a közeg.

E szakasz tanulmányozása során az információkat is megszerzik, hogy a holisztikus testületben az enzimek aktivitása, és az általános ötletek az aktivitás változása vagy az enzimek száma, az elvek az enzimek mennyiségi jellemzői, a diagnosztikai és terápiás célú felhasználásuk során.

III. Fejezet. Fehérjék

§ 6. Aminosavak, mint a fehérjék szerkezeti elemei

Természetes aminosavak

Az élő szervezetekben lévő aminosavak elsősorban a fehérjék részeként találhatók. A fehérjék többnyire húsz standard aminosavat építenek. Ezek egy aminosavak, és különböznek egymástól az R betűvel jelölt oldalirányú csoportok (gyökök) szerkezetével:

A különböző oldalsó aminosavgyökök kulcsfontosságú szerepet játszanak a fehérjék térbeli szerkezetének kialakulásában, amikor az enzimek aktív középpontja működik.

A standard aminosavak szerkezete a 3. táblázatban szereplő bekezdés végén történik. A természetes aminosavak triviális nevek, amelyek kényelmetlenek a fehérjék szerkezetének nyilvántartásaiban. Ezért hárombetűs és egyfajta borenitációkat vezetnek be, amelyeket a 3. táblázatban is bemutatunk.

Térbeli isomeria

Minden aminosavban, a glicin kivételével, egy szénatom királis, azaz. Azokat az optikai izomeria jellemzi. A lapon. 3 A királis szénatomot csillaggal jelöljük. Például az alanin esetében mindkét izomer halászjának vetülete így néz ki:

Jelzésükért, mint a szénhidrátok esetében, D, L-nómenklatúrát használnak. A fehérje csak L-aminosavakat tartalmaz.

Az L- és D-izomerek kölcsönösen egymásba fordulhatnak. Ezt a folyamatot hívják rosemication.

Érdekes tudni! Fehérje fogakban - Dentin -L.-Sparagica Savason spontán versenyez az emberi test hőmérsékletén, évente 0,10% -os sebességgel. A fogok kialakulása során a fogásban csak tartalmazL.-Sparagsav, egy felnőtt személy, a racémia következtében kialakulD.-Karagsav. Az idősebb ember, annál nagyobb a D-izomer tartalma. A D- és L-izomerek arányának meghatározása, határozottan létrehozhat életkorát. Így az Ecuador hegyi falvak lakói voltak, amelyek túlságosan koruknak tulajdonították maguknak.

Kémiai tulajdonságok

Az aminosavak amino- és karboxilcsoportokat tartalmaznak. Ennek alapján az amfoter tulajdonságokat, azaz tulajdonságokat és savakat és bázisokat mutatnak.

Ha az aminosavat vízben oldjuk, például glicin, karboxilcsoportja hidrogénion kialakulásával disszociálódik. Ezután a hidrogén-iont a gőzpárok csatlakoztatják a nitrogénatomban az aminocsoportba. Az ion kialakulása, amelyben a pozitív és negatív díjak egyszerre vannak jelen, az úgynevezett zwitter ion:

Az aminosav ilyen formája semleges oldatban domináns. Az aminosav savas közegében a hidrogén-iont összekapcsolja, a kationot képezi:

Anion alakul ki lúgos környezetben:

Így az aminosav táptalaj pH-jétől függően pozitív, negatív töltésű és elektronikus lehet (az egyenlőség pozitív és negatív díjakkal). Az oldat pH-értékét, amelynél az aminosav teljes töltését nulla, hívják izelektromos pont Ez az aminosav. Sok aminosav, az izoelektromos pont hazugság közelében PH 6. Például, az izoelektromos glicin és alanin pontok 5,97 és 6,02, sorrendben.

Két aminosavat reagálhat egymással, amelynek eredményeképpen a vízmolekulát hasítjuk és a terméket képezzük, amelyet hívnak dipeptid:

A két aminosavat összekötő kommunikációt hívják peptidkötés. Ha az aminosavak ikonikus szimbólumait használja, a dipeptid képződését vázlatosan ábrázolhatjuk az alábbiak szerint:

Hasonlóképpen alakult tripeptidek, tetrapeptidek stb.:

H 2 N - Liz - Ala - Gly - Soam - tripeptid

H 2 N - TRP - GIS - Ala - Ala - Hamarosan - tetrapeptid

H 2 N - TIR - LIZ - GLY - ALA - LEI - GLY - TRP - SOAM - heptapeptid

A kis számú aminosavmaradékból álló peptidek közös névvel rendelkeznek oligopeptidek..

Érdekes tudni! Sok oligopeptid nagy biológiai aktivitással rendelkezik. Ezek közé tartoznak például számos hormon, például az oxitocin (nanopepid) stimulálja a méh vágását, a bradykinin (nanopepid) elnyomja a gyulladásos folyamatokat a szövetekben. Az antibiotikum Gramicidin C (ciklikus dekapeptid) megzavarja az ion permeabilitás szabályozását a baktériumok membránjaiban, és ezáltal megöli őket. Az amanitingomba mérgek (oktapeptidek), blokkoló fehérjeszintézis, erős mérgezést okozhat emberekben. Az aszpartám széles körben ismert - aszpartilfenil-alanin-metil-éter. Az aszpartámnak édes íze van, és édes ízeket adnak különböző termékekkel, italokkal.

Az aminosavak besorolása

Az aminosavak besorolásának számos megközelítése létezik, de a radikális szerkezetének legelőnyösebb besorolása. Megkülönböztetik a következő típusú radikalistákat tartalmazó aminosavak négy fokozatát; egy) nem poláris (vagy hidrofób); 2) polár üreg; 3) negatív felszámolás és 4) pozitív felszámolás:

Nem-poláros (hidrofób) aminosavakat tartalmazza a nem-poláros alifás (alanin, valin, leucin, izoleucin) vagy aromás (fenil-alanin és a triptofán) R-csoportot és egy, a munkamenet-aminosavat tartalmaz - metionin.

A poláris ligetes aminosavak a nem polárishoz képest jobban oldódnak vízben, hidrofil, hiszen funkcionális csoportjaik hidrogénkötésű vízmolekulákkal képződik. Ezek közé tartoznak az aminosavak tartalmazó poláros, de-csoportot (szerin, treonin és tirozin), HS-csoport (cisztein), egy amidcsoport (glutamin, asparaginine) és glicin (R-csoport glicin által képviselt egy hidrogénatom, túl kicsi ahhoz, hogy kompenzálni Az A-amino-csoport és az a-karboxilcsoport erős polaritása).

A spárgák és a glutaminsavak negatív töltésű aminosavakhoz kapcsolódnak. Ezért két karboxilcsoportot és egy aminocsoportot tartalmaznak, ezért az ionizált állapotban molekuláiknak teljes negatív töltése lesz:

A pozitív töltött aminosavak a lizin, hisztidin és arginin, ionizált formában teljes pozitív töltéssel rendelkeznek:

A gyökök természetétől függően természetes aminosavak is vannak felosztva semleges, savanyúés Karbantartás. A semleges közé tartozik a nem poláris és poláros, a savanyú, negatívan töltött, a fő - pozitívan feltöltött.

Tíz 20 aminosav, amely a fehérjék részét képezi, szintetizálható az emberi szervezetben. A többiet az élelmiszerünkben kell tartalmazni. Ezek közé tartoznak az arginin, a valin, az izolecin, a leucin, a lizin, a metionin, a treonin, a triptofan, a fenilalanin és a gisztidin. Ezeket az aminosavakat hívják elengedhetetlen. Elengedhetetlen aminosavakat gyakran tartalmaznak az élelmiszer-adalékanyagok összetételében, amelyet gyógyszerként használnak.

Érdekes tudni! Kivételesen fontos szerepet játszanak az emberi táplálkozás egyensúlya aminosavakban. Az elengedhetetlen aminosavak hiánya az élelmiszerben, a test önállóan terjesztett. Ugyanakkor az agy elsősorban a központi betegségekhez vezet idegrendszer, mentális zavarok. Egy fiatal növekvő szervezet különösen sebezhető. Így például a pirozin szintézis megsértésével a fenilalanin gyermekeknél, súlyos betegség alakul ki, phylinpyrograde oligofrénia, ami súlyos mentális elmaradottság Vagy gyermek halála.

3. táblázat.

Standard aminosavak

Aminosav (triviális név)	Legenda			Szerkezeti képlet
		latin
		hárombetűs	onnibuk-Venent
Nem poláris (hidrofób)
Izoleucin
Fenilalanin
Triptofán
Metonin
Polár üreg
Spárag
Glutamin

Az ACTH hatásmechanizmusára szolgáló adatok a szteroid hormonzírozók szintézisére az adenilát-cikláz rendszer alapvető szerepén. Feltételezzük, hogy a sejtmembrán külső felületén (a receptorok más molekulákkal, különösen a szilikon savakkal ellátott fehérjékkel vannak elhelyezve a specifikus módszerekkel. Ezután a jelet a sejtmembrán belső felületén lévő adenilát-cikláz enzimre továbbítjuk, amely katalizálja az ATP bomlását és a camf képződését. Az utóbbi aktivitásokRotein-kináz, amely viszont az ATP részvételével elvégzi a kolinészteráz foszforilezését, amely a koleszterin éteret a mellékvese-mirigyekbe alakítja át, amely minden enzimet tartalmaz, amely kortikoszteroid koleszteroloidok transzformálását katalizálja. Szomatotróphormon (STG, növekedési hormon, szomatotropin) szintetizálódik acidofil sejtek az elülső lebeny a hipofízis, a koncentrációja ez az agyalapi mirigy 5-15 mg per 1 g szövet. Az emberi HD 191 aminosavból áll, amely két diszulfidkötést tartalmaz; Az N- és C-terminális aminosavakat a fenilalanin tartalmazza .tg a biológiai hatás széles skálájával. Ezt befolyásolja az összes organizmussejt, amely meghatározza a szénhidrátok, fehérjék, lipidek és ásványi anyagok cseréjének intenzitását. Ez növeli a fehérje-bioszintézis, a DNS, az RNS és a glikogén és egyidejűleg hozzájárul a zsírok mobilizációját a betét a bomlási magasabb zsírsavak és a glükóz a szövetekben. Az asszimilációs folyamatok aktiválása mellett a testméret növekedése, a csontváz növekedése, a HPG koordinálja és szabályozza az eljárásfolyamat mértékét. A hormon számos biológiai hatásait a májban kialakított stabil fehérje faktor végzi, a hormon - somtomatin hatására. A természetben a MOL-vel volt. 8000 tömeg. Tirotróp hormon (TSH, tirotropin)ez egy komplex glikoprotein, emellett két α- és β-alegység, amely külön-külön nem rendelkezik biológiai aktivitással: azt mondják. A tömeg, és ez körülbelül 30000 Treadropin vezérli a fejlődését és működését a pajzsmirigy megregulázza bioszintézisét és szekréció a vérbe a pajzsmirigy hormonok. A tirotropin α- és β-alegységeinek elsődleges szerkezete teljesen megfejthető: 96 aminosav-szubsztrátot tartalmazó α-alegység; β-alegység egy tirotropin személy, amely 112 aminosavmaradékot tartalmaz, A gonadotróp hormonokhoz (gonadotropinok)folliculosulizing hormon (FSH, Follitropine) és a luteinizáló hormon (LH, lutropin) vannak tartozó. Mindkét hormonot az agyalapi mirigy elülső részével szintetizálják, és összetett lemezek - glikoproteinek MOL-val. Mérjünk 25000-et. Ezek szabályozzák a szteroidot és a gametogenezist a csíra gúnyán. A follitropin a tüszők érlését okozza a petefészkekben a nőkben és a spermatogenezisben - férfiakban. Lutropin nőstények stimulálja az ösztrogén és a progeszteron, valamint a breakfolls a kialakulását sárga test, és a hímek - a váladék a tesztoszteron és a fejlesztés a kötőszövetbe. Gonadotropin bioszintézis, amint említettük, szabályozza a hipotalamusz hormon gonadoliberin. Lutropein két α- és β-alegységekből: a α-alegysége a hormont tartalmaz 89 aminosavat az N-terminálison, és különbözik a természetben 22 aminosav .

29. Az agyalapi mirigy hátsó lebenyének hormonjai: Vasopressin, Oxytocin. Kémiai természet. Cselekvési mechanizmusa, biológiai hatás. A hormonok fejlesztésével kapcsolatos testületek funkcióinak rendellenességei.

Hormonok vazopresszin és oxitocin Szintetizált riboszómális út. Mindkét hormon a következő struktúra nem pepeptidjeit képviseli: a vazopresszin két aminosavdal különbözik az oxitocintól: a fenilalanin N-végétől a fenilalanin N-végétől tartalmazza az izoleucin helyett a 8 - arginin helyett a leucin helyett. Az oxitocin az emlősökben az oxitocin fő biológiai hatása a méh zökkenőmentes izmainak csökkentésével jár együtt a szülés és az izomrostok alatt az emlősmirigyek alveolai körül, ami a tej szekrécióját okozza. A vazopresszin stimulálja a simaizomtartály rostok csökkentését, erős vazopresszor hatással, de a szervezetben szereplő fő szerepe a vízcsere szabályozására csökken, ahonnan az antidiercitetikus hormon második neve. Kis koncentrációkban (0,2 ng / 1 kg testtömeg), a vazopresszin erős antidiuretikus hatással bír - stimulálja a víz hátrameneti áramát a vese tubulusok membránokon keresztül. Általában szabályozza a vérplazma ozmotikus nyomását és az emberi test vízegyensúlyát. A patológia, különösen atrófiáját hátsó lebeny az agyalapi mirigy, a nonaxar cukorbetegség alakul - jellemezhető betegségek megjelenése rendkívül nagy mennyiségű folyadék vizelettel. Ebben az esetben megzavarják a vese csatornák vízszívásának fordított folyamatát.

Oxitocin

Vazopresszin

30. A pajzsmirigy hormonjai: triiodothyronine és thyoxin. Kémiai természet, bioszintézis. A hormonok hatásmechanizmusa a molekuláris szinten, a biológiai hatás. A metabolizmus változásai a hyperthyroidizmussal. Az endemikus golyó előfordulásának mechanizmusa és figyelmeztetője.

Tyroxin és triiodotironin - A pajzsmirigy follikuláris részének fő hormonjai. Ezen hormonokon kívül (bioszintézis és funkciókat az alábbiakban figyelembe vesszük), speciális sejtekben - az úgynevezett paraolikuláris sejtek vagy pajzsmirigy C-sejtek, peptid természet hormon szintetizálódik, biztosítva a kalcium állandó koncentrációját a vérben. Megkapta a nevét kolbitonin" A kalcitonin biológiai hatása pontosan ellentétes a Parathgamon hatásával: azt ez okozza a csontszövetben, és ennek megfelelően hypocalkémiát és hipofoszfatemeket.A pajzsmirigy tiroxin-pajzsmirigyhormon könnyen szintetizálható, amely a pajzsmirigy pajzsmirigy hormonjait tartalmazza a yódium gyűrű alakú szerkezetének 4 pozíciójában. Különösen, a hormonok szabályozzák a sebességet a fő csere, a növekedés és differenciálódás a szövetek, a csere a fehérjék, szénhidrátok és lipidek, a víz-elektrolit csere, a tevékenységét a központi idegrendszer, az emésztőrendszer, hematopoese, a A kardiovaszkuláris rendszer funkciója, a vitaminok szükségessége, a szervezet fertőzésekkel szembeni ellenállása és más pitpofunkciós mirigyek a korai gyermekkorban a szakirodalomban ismert betegség kialakulásához vezetnek kretinizmus. A növekedés megállítása mellett a bőr, a haj, az izmok, az árfolyamfolyamatcsere sebességének specifikus változásai, a kristinumban a psziché mély rendellenességei vannak; Különleges hormonális kezelés Ebben az esetben nem ad pozitív eredményeket. A pajzsmirigy (hiperfunkció) fokozott funkciója fejlesztést eredményez hyperthyroidizmus

L-thyroxin L-3,5,3 "-triodtronic

31. Adrenal kéreg hormonjai: glükokortikoidok, mineralokortikoidok. Kémiai természet. A molekuláris szinten működő cselekvési mechanizmus. Szerepük a szénhidrát, az ásványi, lipid- és fehérje metabolizmus szabályozásában.

A biológiai hatás természetétől függően a mellékvese kortikális anyag hormonjai feltételesen glükokortikoidokká alakulnak (a szénhidrátok, fehérjék, zsírok és nukleinsavak cseréjét érintő kortikoszteroidok) és az ásványiokortikoidok (kortikoszteroidok, amelyek preferenciális hatást gyakorolnak a sók cseréjére és víz). Az első magában foglalja a kortikoszteron, a kortizon, a hidrokortizon (kortizol), a 11-dehidroszol és a 11-dehidro-chicoszteron, a második dezoxi-kortikoszteron és az aldoszteron. A struktúrájuk alapja, valamint a koleszterin, az ergoszterin, az epesavak, a D csoport, a csírázási hormonok és számos más anyag szerkezetének alapja a ciklopentániai-hidrofenantrén kondenzált gyűrűrendszere. Glükokortikoidoksokoldalú hatással van a különböző szövetek metabolizmusára. Az izom, a nyirok-, összekötő és a boby-sziklák glükokortikoidok, katabolikus hatást mutató, a sejtmembrán permeabilitásának csökkenését okozza, és ennek megfelelően a glükóz és az aminosavak felszívódását fékez; Ugyanakkor a májban az ellenkező hatást biztosítják. A glükokortikoid hatásainak végső vége a főként glükoneogenezis miatt hiperglikémia kialakulása. Mineralokortikoidok(dezoxi-kortikoszteron és aldoszteron) szabályozza, főként a nátrium, kálium, klór és víz megosztását szabályozza; Hozzájárulnak a nátriumionok és a klór gazdaságához a testben, és vizeletes káliumionokat hoznak. Nyilvánvaló, hogy a vese csatornákban a nátrium és a klór-ionok fordított abszorpciója cseréje mások megszüntetése érdekében exchange termékek,

kortizol

32. Paranthgump és kalcitonin. Kémiai természet. A molekuláris szinten működő cselekvési mechanizmus. A kalciumcserére, a hypercalcemia és a hypocalkémia hatása.

A Paraptyroid hormon (Parathgorton) magában foglalja a fehérje természeti hormonokat is. A parathyroidmirigyek szintetizálják őket. A Parthytermin bika molekula 84 aminosavmaradékot tartalmaz, és egy polipeptid láncból áll. Megállapítják, hogy a parantgumon részt vesz a kalcium-kationok koncentrációjának és a hozzá tartozó foszforsav-anionok szabályozásában. A biológiailag aktív forma ionizált kalciumnak tekinthető, a koncentráció 1-1,3 mmol / l tartományban változik. A kalciumionok alapvető tényezők voltak, nem cserélhető más kationok számos létfontosságú fiziológiai folyamat esetében: izmos rövidítés, neuromuszkuláris gerjesztés, véralvadás, sejtmembrán permeabilitása, számos enzim aktivitása stb. Ezért bármilyen változás ezekben a folyamatokban által okozott hosszú hiányzik a kalcium élelmiszerben vagy károsodott a belekben, növekedéséhez vezet a szintézis a pararathgamon, amely hozzájárul az öblítő kalciumsók (például citrátok és foszfátok) a csont és ennek megfelelően az ásványi és szerves csontkomponensek megsemmisítéséhez. A Parathgamon másik célja vese. Parathghammon csökkenti a reabszorpciója foszfát a disztális vesetubulusokban és növeli a csatorna reabszorpció kalcium. Különösen sejtekben - az úgynevezett paraphollicular sejtek, vagy a pajzsmirigy C-sejtek, egy hymond peptid jellegűek szintetizálódik, amely konstans koncentrációjú kalcium vérben - kalcitonin. Képlet:

Calcitonine tartalmaz egy diszulfid-hidat (között 1-M és 7-Mamin-maradék), és az jellemzi, N-terminális cisztein C-terminális prolipes. A kalcitonin biológiai tudós pontosan az ellenkezője, hogy a hatás a parathgamon: konverziója resorbative folyamatok a csontszövet és a rendre, hipokalcémia és hypophosphatems. Így a kalcium konzisztenciáját az ember és az állatok vérében az elsődleges fanthormon, a kalcitrimol és a kalcitonin, azaz azaz A pajzsmirigy és az ejtőernyősmirigyek és a hormon - derivativesvitamin D3 hormonikus Ezt figyelembe kell venni a vasadatokon végzett sebészeti kezelési manipulációk esetén.

33. A mellékvese-mirigyek agyrétegének hormonjai - katekolaminok: adrenalin és norepinefrin. Kémiai természet és bioszintézis. A hormonok molekuláris szintű hatásmechanizmusa, a szénhidrátok, zsírok és aminosavak cseréjének szabályozásában betöltött szerepük. A mellékvese betegségek cseréjének zavara.

Ezek a hormonok a szerkezeten hasonlítanak a tirozin aminosavra, amelyből különböznek a gyűrűben és az oldallánc β-szénatomjában és a karboxilcsoport hiányában.

Adrenaline Noranedrenalin izopropil-áthidaló

A 10 g súlyú személy adrenalitásainak brainstánjában körülbelül 5 mg adrenalint és 0,5 mg norepinefrint tartalmazott. A vérben lévő tartalom 1,9 és 5,2 nmol / l. A vérplazmában mind a hormonok ingyenesen, mind a kapcsolódó, különösen az albumin államban vannak jelen. A mindkét hormon kis mennyiségét az ATP-vel só formájában halasztják el az idegvégződésekben, a sajátra válaszul. Ráadásul mindegyikük van az erőteljes vesseloring hatás tisztázása, hogy növekedést idézne elő a artericalization, és ebben a tekintetben, ezek hasonlóak az intézkedés a szimpatikus idegrendszer.Ismeretes, hogy az energunonok erőteljes szabályozó hatása a szénhidrátok cseréjére a testben. Tehát különösen az adrenalin a vér glükózszintjének éles növekedése, amely a foszforiláz enzim hatása alatt a glikogén bomlásának összeomlásának köszönhető. A norepinefrin hiperglikémiás hatása lényegesen alacsonyabb - az adrenalin hatásának körülbelül 5% -a. Ezzel párhuzamosan, a felhalmozási hexosophosphates a szövetekben, különösen az izmok, csökken a szervetlen foszfát koncentrációját és szintjének növekedése a telítetlen zsírsavak a vérplazmában jegyezni. Az adrenalin hatása alatt a glükóz-oxidáció fékezésével kapcsolatos adatok vannak. Ez a cselekvés egyes szerző a sejt belsejében lévő penetráció (szállítás) glükóz sebességének csökkenésével jár. Ismeretes, hogy az adrenalin és a norepinefrin gyorsan megsemmisült a szervezetben; Exchange inaktív termékei, elsősorban 3-metoxi-4-oximinális sav, oxadrenochroma, metoxi-élénkerenalin és metoxi-stúdiók formájában különböznek. Ezeket a metabolitokat a vizeletben főként a glükuronsav formában tartják. A katalizáló enzimek a jelzett átalakulások katekolaminok izoláljuk számos szövetben, és jól tanulmányozott, különösen monoaminoxidase (MAO), amely meghatározza az arány a bioszintézis és a pusztulás a katekolaminok, és catechohythyltransferase, katalizálja a fő út átalakításának adrenalin, azaz . ról ről-az S-adenozil-metionin okozta metilezés. Adja meg a két végső bomlástermék szerkezetét

34. Glucagon és inzulin. Kémiai természet, inzulin bioszintézis. Ezeknek a hormonoknak a molekuláris szinten történő hatásmechanizmusa. Szerepük a szénhidrát, zsírok, aminosavak szabályozásában. Biokémiai rendellenességek a cukorbetegségben.

Inzulin, amely a nevét a hasnyálmirigy-szigetek nevéből kapta. Az 51 aminosavmaradékot tartalmazó inzulinmolekula két polipeptid láncból áll, amelyek két ponton vannak összekötve diszulfid-hidakkal. Az inzulin szintézis fiziológiai szabályozásában a domináns szerep a vércukorszint koncentrációját játssza le. Így a vércukor-tartalom növekedése a hasnyálmirigy-szigetek inzulinszekréciójának növekedését eredményezi, és az ellenkező esetben a tartalmának csökkenése az inzulin szekréció lassulása. Ez visszacsatolásos szabályozás jelenséget tekintik az egyik legfontosabb mechanizmus szabályozza a vér glükóz tartalom. Elégtelen szekréció esetén az inzulin specifikus betegséget alakít ki - cukorbetegség.Az inzulin fiziológiai hatása: Az inzulin egy olyan hormon, amely csökkenti a vércukorszintet, azt a következőképpen hajtják végre:

§ A glükóz és más anyagok sejtjeinek abszorpciójának megerősítése;

§ A glikolízis kulcsfontosságú enzimjeinek aktiválása;

§ A glikogén szintézis intenzitásának növekedése - az inzulin növeli a glükóz tárolást májsejtekkel és izmokkal, glikogénben polimerizációval;

§ A gluchegenézis intenzitásának csökkentése - csökkenti a különböző anyagok máj-glükóz képződését

Anabolikus hatások

§ fokozza az aminosavak (különösen leucin és valin) felszívódását;

§ fokozza a kálium-ion ketrecbe, valamint a magnéziumot és a foszfátot;

§ fokozza a DNS-replikációt és a fehérje bioszintézist;

§ fokozza a zsírsavak szintézisét és azok utáni észterezését - a zsírszövetben és a májban, az inzulin hozzájárul a glükóz trigliceridké történő átalakításához; Az inzulin hiánya miatt az ellenkezője bekövetkezik - a zsírok mozgósítása.

Antikatabolikus hatások

§ elnyomja a fehérjék hidrolízisét - csökkenti a fehérje degradációját;

§ Csökkenti a lipolízist - csökkenti a zsírsavak áramlását a vérbe.

Glukagon - A hasnyálmirigy langergánjainak hormon alfa sejtjei. Kémiai szerkezet szerint a glukagon peptidhormon. A glukagon molekula 29 aminosavból áll, és molekulatömege 3485. A glukagon molekula elsődleges szerkezete a következő.

2. Az aminosavak a Ketokislotban történő átalakításának folyamata egy oxidáz enzim jelenlétében

1) Transzfinálás

3) Oxidatív deamináció

4) Hidroxilezés

5) Nem oxidatív deamináció

3. Egy sor aminosavak, az alanin

1)
2)
3)
4)
5)

4. Gly-Hairdryer tripeptid megfelel a képletnek

5. Aromás aminosav

1) treonin

3) triptofán

5) tirozin

6. Peptidkötés

7. A természetes aminosavak a vízben jól oldhatók, mert Tartalmaz

1) benzolgyűrű

2) heterociklusos gyűrűk

3) Amino-csoport és karboxilcsoport

4) Tigroup

5) Hidroxilcsoport

8. Ala-trek trepeptid megfelel a képletnek

9. A radikális második aminocsoport savat tartalmaz

1) aszparaginikus

3) triptofán

5) Metionin

10. Heterociklusos aminosav

1) treonin

2) fenilalanin

3) glutámia

4) Gistidin

5) Cystein

11. Az a-aminosavak specifikus reakciója

1) sós képződés

2) Ammónia hasítás

3) Interakció a DNFB-vel

4) Lactam oktatás

5) diketopiperazin képződése

12. Tripeptidu Happy Laz-Gle

13. Kétbánya aminosav van

3) Metionin

4) triptofán

5) glutámiai

14. Az összekapcsolódás reakciója az aminocsoport organizmusában és a transz-amin enzim hatására szolgáló karbonilsavcsoportok organizmusában a reakció a reakció

1) Hidroxilezés

2) Restorative amination

3) RE-TÖRLÉS

5) Oxidatív deamináció

15. Az aminosavakban az aminocsoport védelmét az aminosavak kölcsönhatásának reakciójával végezzük

1)	PCL 5.
2)
3)	CH 3 Cl.
4)	C 2 H 5 OH
5)	Hcl

16. A tripeptid ser-cisz-hajszárító megfelel a képletnek

17. Az aminosav oldatokban a közeg reakciója

3) semleges

3) LyloChoeh

4) gyengén sav

5) az amino- és karboxilcsoportok számától függ

18. Alifatikus aminosav

1) Gistidin

3) triptofán

5) fenilalanin

19. A következő aminosavakban a hisztidin az

20. Általános dipeptid formula

21. Az aminosavak transzformálásának folyamata az enzimek jelenlétében áramló telítetlen savká válás

1) Transzfinálás

3) Hidroxilezés

4) Oxidatív deamináció

5) Nem oxidatív deamináció

22. Az aminosav-tirozin megfelel a képletnek

23. Csak hidroxil-tartalmú aminosavakat képviselnek egymás után

1) SHAFT-CIS-LIZ

2) TIR-TRE-SER

3) GIS-MET-LIZ

4) ALA-SHAFT-FAL

5) Ser-Liz-Három

24. Art-met-liz triceptid megfelel a képletnek

25. Aminospyrrt a dekarboxilezés eredményeként alakul ki

26. A diketopiperazin megfelel a képletnek

27. Csak alifás aminosavak, amelyek nem tartalmaznak további funkcionális csoportokat a radikálisban, egymás után vannak.

1) GIS-ALA FAL

2) SHAFT-LEI-ILEY

3) SHAFT-TRE-ASP

4) GLI-szarvas

5) cisz-met-tre

28. Tripeptid Gis Lei-Feng mérkőzés a képlet

29. Cadaverin vagy 1,5-diullán (testelem) a dekarboxilezési reakció eredményeként alakul ki

1) izoleucin

2) leucina

4) Metionin

5) Gistinid

30. A valin acilezése esetén az acetil-klorid kialakulása

31. Aminosavak ne reagáljon tól től

32. Tripeptid Met-Laz-Ru megfelel a képletnek

33. Az in vitro deaminációs reakció az aminosavak kölcsönhatása

1) etanol

2) sósav

3) salétromsav

4) Nitrogénsav

34. A Diccoperazine a kölcsönhatáskor alakul ki

1) aminosavak PCL 5-vel

2) két aminosavat melegítenek

3) aminosavak NaOH-val

4) aminosavak HCl-vel

5) aminosavak, amikor a BA (OH) 2-el melegítik

35. Az aminosav lizin megfelel a képletnek

36. Az aminosavak összetétele ne lépj be

4) szén

5) oxigén

37. Az ASN Trepeptid megfelel a képletnek

38. A preetrassin vagy az 1,4-diaminobután (test méreg) a dekarboxilezés során alakul ki

39. Aminospyrrt a dekarboxilezés eredményeként alakul ki

1) Gistidine

2) tirozin

3) Treonin

5) leucin

40. A peptidek teljes hidrolízisével savas környezetben van kialakítva

1) aminosavak

2) Észterek és aminosavak

3) Elsődleges amin sók

4) Aminok és aminosavak

5) Diekopiperazines

41. Az ALA-GLY-GLI-GLI tripeptid megfelel a képletnek

42. Az aminosavak karboxilcsoportjának aktiválása védett aminocsoporttal az interakció reakciójával történik

43. Az aszparaginsav semlegesítéséhez szükséges MOL KOH mennyisége egyenlő

5) nem megy a con reakcióval

44. A tripeptid hajszárító-tre-mélye megfelel a képletnek

45. A fluoridot akkor osztjuk fel, ha az aminosav kölcsönhatásba lép

46. \u200b\u200bBipoláris Valina Ion megfelel a képletnek

47. A reamintencia reakció történik a szervezetben az enzim részvételével

2) Oxidázisok

3) transzamináz

5) acetylcooferment a

48. A tripeptid met-glo-ala megfelel a képletnek

49. Heterociklusos aminosav

3) tirozin

4) fenilalanin

5) izoleucin

50. Az acetilezés leucin, az acetil-klorid kialakulása

1) cisz, mély

2) Gly, találkozott

3) Mélység, tengely

4) CIS, találkozott

5) Három, TRE

52. A HASSLE-GIS LEI triceptidje megfelel a képletnek

53. A preetrassin (1,4-diaminobután) vagy a test méreg keletkezik a dekarboxilezés során

2) Thinonin

3) Gistidine

4) izoleucin

5) Ornithina

54. Az aktivált karboxilcsoporttal rendelkező aminosav

55. A diketopiperazint a képlet képviseli

56. Az ALA-TENS-lövöldözős triceeptid megfelel a képletnek

57. Az aminocsoportok számának meghatározása az aminosavakban a Van Sladen módszerrel

58. A bipoláris Lysina Ionot a képlet képviseli

59. Az aminosav amino-amfoterességet magyarázza a molekulák jelenlétével

1) karboxilcsoport

2) Amino-csoport

3) karboxil- és aminocsoportok

4) Karboxil és tiol csoport

5) A benzolgyűrűk aminocsoportja

60. A TREPEPTIDE SHAFT-MET-ASP megfelel

Fehérjék - nagy molekulatömegű természetes polimerek, amelyek aminosavmaradékok peptidkötéssel összekapcsolt; Ezek az élő szervezetek fő összetevője és az életfolyamatok molekuláris alapja.

A természetben több mint 300 különböző aminosav ismert, de csak 20 közülük az ember, az állatok és más magasabb organizmusok fehérjéinek része. Minden aminosav van karboxilcsoport, aminocsoport az α-helyzetben (a 2. szénatomban) és radikális (oldallánc), jellemezve különböző aminosavak. A pH (~ 7,4) fiziológiai értékében az aminosavak karboxilcsoportját általában disszociáljuk, és az aminocsoport protonálódik.

Az összes aminosav (a glicin kivételével) aszimmetrikus szénatomot tartalmaz (azaz egy olyan atom, amelynek mind a négy valencia kötése különböző szubsztituensekkel foglalkozik, amelyet Chiral és D-sztereoizomereknek nevezünk L- és D formájában -sziszteoizomerek (standard - glicerin aldehid):

Az emberi fehérjék szintéziséhez csak L-aminosavakat alkalmazunk. A fehérjék hosszú ideig a lét, az L-izomereket lassan szerez D-konfigurációjú, és ez fordul elő egy bizonyos tulajdonság az egyes aminosavak. Így a dentinfehérjék L-aszpartát tartalmaznak, amely az emberi testhőmérsékletű D-alakban 0,01% -os sebességgel jár. Mivel a dentin fogak gyakorlatilag meghiúsulnak, és a felnőttek nem szintetizálódnak sérülés hiányában, a D-aszpartát tartalma létrehozhat egy személy életkorát, amelyet klinikai és törvényszéki gyakorlatban használnak.

Az emberi testben mind a 20 aminosav különbözik a szerkezetben, méretekben és fizikai-kémiai tulajdonságok Az a-szénatomhoz csatlakoztatott gyökök.

A 20 proteinogén aminosav szerkezeti formulái általában az úgynevezett a proteinogén aminosavak táblái:

BAN BEN utóbbi időben Az aminosavak megnevezéséhez egyfajta jelölést alkalmaznak, memorizációjukra, az MEMONIC szabályt (negyedik oszlop) használják.