"A sejt anyagcseréje és energiája" - meghatározás. Műanyag csere. Az emésztőszervek. A hallgatók felkészítése nyílt végű feladatokra. Kémiai átalakulások. „Igen” vagy „nem” válaszú feladatok. Anyagcsere. Anyagcsere. Hibásan írt szöveg. Részletes válaszú feladat. Tesztfeladatok. Energiacsere.

"Metabolizmus" - a genetikai kód tulajdonságai. Egy aminosav molekulatömege. Genetikai kód. A molekula kezdeti része. Műanyag csere. Átírás. Fehérje. DNS. Határozza meg a megfelelő gén hosszát. Asszimilációs és disszimilációs reakciók. A jobb DNS-szál egy szakasza. Adjon meg fogalommeghatározásokat. Autotrófok. Fehérje bioszintézis. Mi a fehérje elsődleges szerkezete? 500 monomerből álló fehérje. Adás.

"Energiacsere" 9. fokozat "- A glükóz a sejtlégzés központi molekulája. ATP számokban. Az energia-anyagcsere fogalma. Autotrófok. PVC - pironsav С3Н4О3. ATP szerkezet. Az ATP univerzális energiaforrás a sejtben. Az ATP átalakítása ADP-vé. Az erjedés anaerob légzés. Anyagcsere. Energiacsere a sejtben. Erjesztés. Energiacsere (disszimiláció). Mitokondria. Az aerob szakasz oxigén. Az aerob szakasz összefoglaló egyenlete.

„Az energia-anyagcsere szakaszai” - Az összefoglaló egyenlet. Az élelmi szervezetek típusai. Felosztási folyamat. Anyagcsere. A PVC oxidációja. Elektron transzportlánc. Az energia felszabadulása. Krebs ciklus. Írja le a reakciókat. Oxidatív dekarboxilezés. Katabolizmus. Aerob légzés. Az aerob légzés szakaszai. Előkészítő szakasz. Oxigénbontás. Napenergia. Hol zajlik az ATP szintézise? Oxigénmentes szakasz. Töltse ki a szöveg hiányosságait.

"A szénhidrátok anyagcseréje" - a Krebs-ciklus eredménye. Trióz-foszfát-izomeráz. Szacharóz. Az ATP-szintézis kemioszmotikus modellje. Az enzimaktivitást befolyásoló tényezők. Anyagcsere. Glikolízis. Aldoláz. Enzim osztályozás. Betáraz. A glükóz oxidációjának szakaszai. Elágazás. Enzimek. A mitokindriális ETC fehérjekomponensei. Enzimek. A szénhidrát-anyagcsere fő szakaszai. Enolaz. Glikogénszintézis. Az acetil-CoA oxidálása CO2-re.

"Energia-anyagcsere" - Az energia-anyagcsere folyamata. Glikolízis. A glikolízis reakcióiban felszabaduló energia. Az energiacsere oxigénmentes szakaszának enzimjei. A PVC sorsa. Tejsav fermentáció. Tejsav. Biológiai oxidáció és égés. Az anyag oxidálása A. Előkészítési szakasz. Ismétlés. Égés. Energiacsere.

Fehérje - nagy molekulatömegű természetes polimerek, amelyek a következőkből állnak: aminosavmaradékok peptidkötéssel összekötve; az élő szervezetek fő alkotóeleme és az életfontosságú folyamatok molekuláris alapja.

A természetben több mint 300 különféle aminosav ismert, de ezek közül csak 20 tartozik az emberek, állatok és más magasabb rendű organizmusok fehérjéihez. Minden aminosav rendelkezik karboxilcsoport, aminocsoport az α-helyzetben (a 2. szénatomnál) és radikális (oldallánc), különböző a különböző aminosavak esetében. Fiziológiai pH-n (~ 7,4) az aminosavak karboxilcsoportja általában disszociál, és az aminocsoport protonálódik.

Valamennyi aminosav (a glicin kivételével) tartalmaz aszimmetrikus szénatomot (vagyis egy ilyen atomot, amelynek mind a négy vegyértékkötését különböző szubsztituensek foglalják el, királis központnak hívják), ezért létezhetnek a L- és D-sztereoizomerek formája (a hivatkozás glicerinaldehid):

Az emberi fehérjék szintéziséhez csak L-aminosavakat használnak. Hosszú élettartamú fehérjékben az L-izomerek lassan megszerezhetik a D-konfigurációt, és ez az egyes aminosavakra jellemző bizonyos sebességgel történik. Tehát a fogak dentinfehérjéi tartalmaznak L-aszpartátot, amely D-formává alakul az emberi testhőmérsékleten, évi 0,01% -os sebességgel. Mivel a fogak dentinje gyakorlatilag nem cserélődik ki, és trauma hiányában nem szintetizálódik felnőtteknél, az ember életkora meghatározható a klinikai és igazságügyi gyakorlatban alkalmazott D-aszpartát tartalmából.

Az emberi testben mind a 20 aminosav felépítése, mérete és fizikai és kémiai tulajdonságok az α-szénatomhoz kapcsolódó gyökök.

A 20 proteinogén aminosav szerkezeti képleteit általában az ún proteinogén aminosav táblázatok:

BAN BEN mostanában az aminosavak jelölésére egybetűs jelöléseket használnak, memorizálásukhoz mnemos szabályt alkalmaznak (negyedik oszlop).

III. Fejezet Fehérjék

6. § Az aminosavak, mint a fehérjék szerkezeti elemei

Természetes aminosavak

Az élő organizmusokban található aminosavak főleg a fehérjékben találhatók. A fehérjéket főleg húsz standard aminosav építi fel. A-aminosavak, és az R betűvel jelölt mellékcsoportok (gyökök) szerkezetében különböznek egymástól:

Az aminosav mellékgyökök sokfélesége kulcsfontosságú szerepet játszik a fehérjék térszerkezetének kialakulásában, az enzimek aktív központjának működése során.

A standard aminosavak szerkezetét a 3. táblázat bekezdésének végén mutatjuk be. A természetes aminosavak triviális nevekkel rendelkeznek, amelyeket kényelmetlen használni a fehérjék szerkezetének rögzítésekor. Ezért három- és egybetűs megnevezéseket vezettek be rájuk, amelyeket a 3. táblázat is bemutat.

Téri izomerizmus

A glicin kivételével minden aminosav királis a-szénatomot tartalmaz, azaz optikai izomeria jellemzi őket. asztal A 3 királis szénatomot csillag jelöli. Például az alanin esetében mindkét izomer Fischer-vetülete a következő:

Megnevezésükhöz, valamint szénhidrátokhoz a D, L-nómenklatúrát használják. A fehérjék csak L-aminosavakat tartalmaznak.

Az L- és D-izomerek kölcsönösen átalakulhatnak egymásba. Ezt a folyamatot hívják rasszizmus.

Érdekes tudni! A fogak fehérjéjében - dentin -L-aspartikus a sav spontán racemizálódik az emberi test hőmérsékletén, évente 0,10% sebességgel. A fogak kialakulása során a dentin csakL- aszparaginsav felnőttekben a racemizáció eredményeként,D-aszparaginsav. Minél idősebb az ember, annál magasabb a D-izomer tartalom. A D- és L-izomerek arányának meghatározása után pontosan meghatározható az életkor. Tehát az ecuadori hegyvidéki falvak lakói ki voltak téve, akik túl nagy kornak tulajdonították magukat.

Kémiai tulajdonságok

Az aminosavak amino- és karboxilcsoportokat tartalmaznak. Emiatt amfoter tulajdonságokkal rendelkeznek, vagyis mind a savak, mind a bázisok tulajdonságait.

Ha egy aminosavat vízben, például glicinben oldunk, karboxilcsoportja disszociálva hidrogéniont képez. Ezenkívül a hidrogénion a nitrogénatomon található egyedüli elektronpár miatt kapcsolódik az aminocsoporthoz. Olyan ion képződik, amelyben egyszerre vannak pozitív és negatív töltések, ún zwitterion:

Az aminosav ezen formája a semleges oldatban a domináns. Savas környezetben egy aminosav hidrogénion hozzáadásával kationt képez:

Lúgos környezetben egy anion képződik:

Így a táptalaj pH-jától függően az aminosav pozitív töltésű, negatív töltésű és elektromosan semleges lehet (azonos pozitív és negatív töltésekkel). Az oldat pH-értékét nevezzük, amelynél az aminosav teljes töltése nulla izoelektromos pont ez az aminosav. Sok aminosav esetében az izoelektromos pont a pH 6 közelében van. Például a glicin és az alanin izoelektromos pontjai 5,97, illetve 6,02.

Két aminosav reagálhat egymással, ami egy vízmolekula és egy úgynevezett termék hasítását eredményezi dipeptid:

A két aminosavat összekötő kötést ún peptidkötés... Az aminosavak betűjelének felhasználásával a dipeptid képződése sematikusan ábrázolható az alábbiak szerint:

Hasonlóan alakult tripeptidek, tetrapeptidek stb.:

H 2 N - liz - ala - gly - COOH - tripeptid

H 2 N - trp - his - ala - ala - COOH - tetrapeptid

H 2 N - tyr - lys - gly - ala - leu - gly - tp - COOH - heptapeptid

A kis számú aminosavmaradékból álló peptideknek közös neve van oligopeptidek.

Érdekes tudni! Sok oligopeptid magas biológiai aktivitással rendelkezik. Ezek között számos hormon található, például az oxitocin (nanopeptid) serkenti a méh összehúzódását, a bradikinin (nanopeptid) elnyomja a szövetek gyulladásos folyamatait. A gramicidin C antibiotikum (ciklikus dekapeptid) megzavarja az ionáteresztő képesség szabályozását a baktériumok membránjaiban, és ezáltal megöli azokat. Az amanitinek (oktapeptidek) gombamérgei, amelyek blokkolják a fehérjeszintézist, súlyos mérgezést okozhatnak az emberben. Az aszpartám, az aszpartil-fenil-alanin metil-észtere széles körben ismert. Az aszpartámnak édes íze van, és édes ételeket és italokat kölcsönöznek neki.

Aminosav osztályozás

Az aminosavak osztályozására többféle megközelítés létezik, de a legelőnyösebb a gyökök szerkezetén alapuló osztályozás. Az aminosavak négy osztálya a következő gyököket tartalmazza; egy) nem poláris (vagy hidrofób); 2) poláris töltés nélküli; 3) negatív töltésű és 4) pozitív töltésű:

A nem poláros (hidrofób) aminosavak közé tartoznak a nem poláros alifás (alanin, valin, leucin, izoleucin) vagy aromás (fenilalanin és triptofán) R-csoportok és egy kéntartalmú aminosav, a metionin.

A poláros töltés nélküli aminosavak a nem polárosakhoz képest jobban oldódnak a vízben, hidrofilebbek, mivel funkcionális csoportjaik hidrogénkötéseket alkotnak a vízmolekulákkal. Ide tartoznak a poláros HO-csoportot (szerin, treonin és tirozin), a HS-csoportot (cisztein), egy amidcsoportot (glutamin, aszparagin) és a glicint (az egy hidrogénatomot képviselő glicin R-csoportja) kicsi az a-aminocsoport és az a-karboxilcsoport erős polaritásának kompenzálására).

Az aszparaginsav és a glutaminsav negatív töltésű aminosav. Két karboxil- és egy aminocsoportot tartalmaznak, ezért ionizált állapotban molekuláik teljes negatív töltéssel rendelkeznek:

A lizin, hisztidin és arginin a pozitív töltésű aminosavakhoz tartozik; ionizált formában teljes pozitív töltéssel rendelkeznek:

A gyökök jellegétől függően a természetes aminosavak is fel vannak osztva semleges, savanyúés a fő... A semleges és a nem poláros töltés nélküli, savas - negatív töltésű, bázikus - pozitív töltésű.

A fehérjéket alkotó 20 aminosav közül tíz szintetizálható az emberi testben. A többit az ételünkben kell tartalmazni. Ide tartoznak az arginin, valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofán, fenilalanin és hisztidin. Ezeket az aminosavakat ún pótolhatatlan. Az esszenciális aminosavakat gyakran tartalmazzák az étrend-kiegészítők és gyógyszerként használják.

Érdekes tudni! Rendkívül fontos szerepet játszik az emberi táplálkozás egyensúlya az aminosavakban. Az esszenciális aminosavak hiánya miatt a test önpusztul. Ebben az esetben elsősorban az agy szenved, ami a központi betegség különböző betegségeihez vezet idegrendszer, mentális zavarok. Egy fiatal növekvő szervezet különösen sérülékeny. Tehát például amikor a tirozin fenilalaninból történő szintézise zavart, a gyermekeknél súlyos finilpiruvikus oligofrénia alakul ki, amely súlyos mentális retardáció vagy egy gyermek halála.

3. táblázat

Standard aminosavak

Aminosav (triviális név)	Legenda			Szerkezeti képlet
		latin
		hárombetűs	egybetűs véna
NEM POLÁRIS (HIDROFÓB)
Izoleucin
Fenilalanin
Triptofán
Metionin
POLAR TELJESEN
Asparagine
Glutamin

szarvasmarhákban különbözik a TSH hasonló polipeptidjétől

aminosavmaradékok és a C-terminális metionin hiánya. Által-

a hormon tulajdonságait a TSH β-alegységének jelenléte magyarázza a komplexben

α-alegységgel. Feltételezzük, hogy a tirotropin hatása megvalósul

ez olyan, mint más fehérje jellegű hormonok hatása

kötődnek a plazmamembránok specifikus receptoraihoz és

az adenilát-cikláz rendszer aktiválása (lásd alább).

Gonadotrop hormonok (gonadotropinok)

A gonadotropinok közé tartozik a follikulusstimuláló hormon (FSH,

follitropin) és a luteinizáló hormon (LH, lutropin) vagy hormon,

az intersticiális sejtek stimulálása *. Mindkét hormon szintetizálódik

az agyalapi mirigy elülső lebenyében és a tirotropinhoz hasonlóan összetettek

fehérjék - glikoproteinek mólóval. 25000-es súlyúak.

rhoid és gametogenezis az ivarmirigyekben. A follitropin érést vált ki

a tüsző növekedése a petefészekben a nőknél és a spermatogenezis a férfiaknál. Lutropin

nőstényeknél serkenti az ösztrogén és a progeszteron szekrécióját, valamint felszakad

tüszők sárga test kialakulásával, és a férfiaknál - a tészta szekréciója

a szteron és az interstitialis szövet kialakulása. Gonadotropinok bioszintézise,

amint megjegyeztük, a gonadolibe hipotalamusz hormon szabályozza

A lutropin molekula kémiai szerkezetét teljesen megfejtették.

A lutropin két α- és β-alegységből áll. Α -alegység felépítése

hormon a legtöbb állatban azonos. Tehát egy juhban 96-ot tartalmaz

aminosavmaradékok és 2 szénhidrát gyökök. Emberben az α-felosztás

a hormont 7 aminosavmaradék rövidíti le az N-terminálisról, és eltér

22 aminosav természetesen előfordul. A szekvencia

aminosavak a sertés és az emberi lutropin β-alegységeiben. α- és β-Subb-

az egységek egyenként mentesek a biológiai aktivitástól (analógia útján)

az enzim alegységek nagy részével). Csak a komplexumuk, az oktatás

amelyet valószínűleg az elsődleges szerkezetük határoz meg,

biológiailag aktív makromolekuláris szerkezet kialakulásához vezet

túrák a hidrofób kölcsönhatások miatt.

Lipotrop hormonok (LTH, lipotropinok)

Az agyalapi mirigy elülső hormonjai közül, amelyek felépítése és működése

az elmúlt évtizedben kiderült, hogy különösen a lipotropinokat kell megemlíteni

β- és y-LTG. A β-lipo elsődleges szerkezete

a juh és a sertés útja, amelynek molekulái 91 aminosavból állnak

maradék és jelentős fajkülönbségek vannak a szekvenciában

aminosavak. A β-lipotropin biológiai tulajdonságai közé tartozik a zsír

mobilizáló hatású, kortikotrop, melanocitákat stimuláló és

pocalcémiás aktivitás és emellett inzulinszerű hatás,

kifejeződik a szövetekben a glükóz felhasználási arányának növekedésében.

Feltételezzük, hogy a lipotrop hatást a rendszeren keresztül hajtják végre

* A gonadotropinok csoportjába tartozik a humán chorionichesky gonadotropin is

században (hCG), amelyet a méhlepény sejtjei szintetizálnak és a glikoprotein képvisel.

adenilát-cikláz-cAMP-protein-kináz, a hatás utolsó szakasza

amely az inaktív triacil-glicerin-lipáz foszforilezése.

Ez az enzim aktiválás után a semleges zsírokat bontja

diacilglicerin és magasabb zsírsav (lásd a 11. fejezetet).

A felsorolt \u200b\u200bbiológiai tulajdonságok nem a β-lipotropiának köszönhetők

mr., akit megfosztottak a hormonális tevékenységtől, és termékei

korlátozott proteolízissel képződő bomlás. Kiderült

az agyszövetben és az agyalapi mirigy köztes lebenyében biológiai

belsőleg aktív peptidek opiát-szerű hatással rendelkeznek. Privo-

strukturáljunk néhányat közülük:

H–Fedett lövölde–Gley–Gley–Hajszárító–Met - OH

Metionin-enkefalin

H–Fedett lövölde–Gley–Gley–Feng - Lei - OH

Leucin-enkefalin

H–Fedett lövölde–Gley–Gley–Hajszárító–Met - Tre - Ser - Glu - Liz - Ser - Gln - Tre - Pro–

Lei - Val - Tre - Lei - Fen - Liz - Asn - Ala - Ile - Val - Liz - Asn - Ala - Gis–

Liz-Liz-Gly-Gln-OH

β-endorfin

Mindhárom vegyület közös szerkezeti típusa a tetra-

peptidszekvencia az N-terminálison. Bizonyított, hogy a β-endorfin (31

AMK) nagyobb agyalapi mirigy proteolízisével jön létre

a β-lipotropin hormon (91 AMK); ez utóbbi az ACTH-val együtt abból képződik

közös prekurzor - egy prohormon, amelyet pro-nak hívnak p körül, és k-nak kb

(tehát preprohormon), amelynek molekulája van

tömege 29 kDa és számozása 134 aminosav maradék. Bioszintézis

és a proopiocortin felszabadulása az agyalapi mirigy elülső mirigyében szabályozott

a hipotalamusz kortikoliberinje. Viszont az ACTH-ból és a β-lipo-ból

további feldolgozás útja, különösen a korlátozott pro

teolízis, illetve α- és β-melanocita-stimuláló hormon

monák (α- és β-MSH). DNS-klónozási technikák alkalmazásával is

módszer a Sanger nukleinsavak primer szerkezetének meghatározására

számos laboratórium ismertette a nukleotidszekvenciát

a proopiocortin mRNS-prekurzora. Ezek a tanulmányok szolgálhatnak

megélni az alapját az új biológiailag aktív termékek célzott előállításának

hormonális gyógyszerek.

Az alábbiakban a β-lipotro-

pin specifikus proteolízissel.

Cselekmény β -lipotropin

Peptid hormon

γ-Lipotropin

Met-enkefalin

α-endorfin
γ-endorfin
δ-endorfin

β-endorfin

Figyelembe véve a β-lipotropin mint prekurzor kivételes szerepét

a felsorolt \u200b\u200bhormonok közül megadjuk a β-lipotropin elsődleges szerkezetét

sertés (91 aminosavmaradék):

N-Glu-Lei-Ala-Gli-Ala-Pro-Pro-Glu-Pro-Ala-Arg-Asp-Pro-Glu–

Ala-Pro-Ala-Glu-Gli-Ala-Ala-Ala-Arg-Ala-Glu-Lei-Glu-Tir–

Gli-Lei-Val-Ala-Glu-Ala-Glu-Ala-Ala-Glu-Liz-Liz-Asp-Glu–

Gly - Pro - Tyr - Liz - Met - Glu - GIS - Phen - Arg - Trp - Gly - Ser - Pro - Pro–

Liz - Asp - Liz - Arg - Tyr - Gly - Gly - Fen - Met - Tre - Ser - Glu - Liz - Ser–

Gln - Tre - Pro - Lei - Val - Tre - Lei - Fen - Liz - Asn - Ala - Ile - Val - Liz–

Asn - Ala - Gis - Liz - Liz - Gly - Gln - OH

Fokozott érdeklődés ezek iránt a peptidek, különösen az enkefalinok iránt

és az endorfinok, amelyeket rendkívüli képességük szab meg, mint a morfin,

enyhíti a fájdalmat. Ez a kutatási terület az új keresés

natív peptid hormonok és (vagy) célzott bioszintézisük -

érdekes és ígéretes a fiziológia, a neurobiológia,

neurológia és klinikák.

Parathormonok
(PARATHORMONOK)

A mellékpajzsmirigy hormon szintén fehérje hormon

(mellékpajzsmirigy-hormon), pontosabban a mellékpajzsmirigy-hormonok csoportja, amelyek sorrendben különböznek

aminosav. A mellékpajzsmirigyek szintetizálják őket -

mi. Még 1909-ben kimutatták, hogy a mellékpajzsmirigy eltávolítása

az éles zuhanás hátterében tetanikus görcsöket okoz az állatoknál

plazma kalciumkoncentráció; a kalcium-sók bevezetése megakadályozta

az állatok halála esett. Azonban csak 1925-ben a mellékpajzsmirigyből

egy aktív kivonatot izoláltak, ami hormonális hatást váltott ki -

1970-ben a szarvasmarha mellékpajzsmirigyéből; akkor volt

elsődleges szerkezetét meghatározzák. Megállapították, hogy a mellékpajzsmirigy hormon szintetizálódik

prekurzor formájában (115 aminosavmaradék).

hormon, a gén elsődleges termékének azonban kiderült

25 aminosavmaradék. A szarvasmarha mellékpajzsmirigy hormon molekulája 84-et tartalmaz

aminosavmaradék és egy polipeptidláncból áll.

Megállapították, hogy a mellékpajzsmirigy hormon részt vesz a kation koncentrációjának szabályozásában

új kalcium és a kapcsolódó foszforsav anionok a vérben. hogyan

ismert, hogy a kalcium koncentrációja a vérszérumban vegyi anyag

állandók, napi ingadozása nem haladja meg a 3–5% -ot (általában

2,6 mmol / l). A biológiailag aktív formát ionizáltnak tekintjük

kalcium, koncentrációja 1,1-1,3 mmol / l között mozog. Jónás

a kalcium alapvető tényezőknek bizonyult, amelyeket nem lehet másokkal helyettesíteni

számos létfontosságú élettani folyamat kationja: izom

összehúzódás, neuromuszkuláris izgalom, véralvadás, behatolás

a sejtmembránok értéke, számos enzim aktivitása stb. ezért

ezekben a folyamatokban a hosszú távon bekövetkező bármilyen változás

az ételben lévő kalciumcsomó vagy annak belében történő felszívódásának megsértése, ólom

a kilúgozást elősegítő mellékpajzsmirigy hormon szintézisének fokozása

kalcium-sók (citrátok és foszfátok formájában) a csontszövetből és a megfelelő

venno a csontok ásványi és szerves komponenseinek megsemmisítéséhez.

A mellékpajzsmirigy hormon másik célszerve a vese. A mellékpajzsmirigy hormon csökkenti

a foszfát visszaszívódása a vese disztális tubulusaiban, és növeli a tubulust

a kalcium újbóli felszívódása.

Meg kell jegyezni, hogy a Ca koncentráció szabályozásában

sejten kívül

a folyadékoknak három hormonban van fő szerepük: mellékpajzsmirigy-hormon, kalcitonin,

] - D származék

(lásd a 7. fejezetet). Mindhárom hormon szabályozza a szintet

De a működésük mechanizmusai különbözőek. Tehát a kalcitri-

la célja a Ca felszívódásának stimulálása

és foszfát a belekben,

ráadásul a koncentráció gradiens ellen, míg a mellékpajzsmirigy hormon

elősegíti a csontszövetből a vérbe történő felszabadulást, a kalcium felszívódását

a vesékben és a foszfát kiválasztása a vizelettel. A kalcitonin szerepét kevésbé vizsgálták

a Ca homeosztázis szabályozásában

a testben. Azt is meg kell jegyezni, hogy

a kalcitriol a sejtszintű hatásmechanizmus alapján hasonló

a szteroid hormonok hatása (lásd alább).

Bizonyítottnak tekintik, hogy a mellékpajzsmirigy hormon élettani hatása a

a vesesejtek és a csontszövet az adenilát-cikláz rendszer révén valósul meg

PREKROID HORMONOK

A pajzsmirigy rendkívül fontos szerepet játszik az anyagcserében.

Ezt a bazális anyagcsere megfigyelt éles változása bizonyítja

az enyém a pajzsmirigy rendellenességei miatt, valamint számos

közvetett adatok, különösen annak ellenére, hogy bőséges a vérellátása

kis súly (20-30 g). A pajzsmirigy sokból áll

speciális üregek - viszkózus váladékkal töltött tüszők - kolloid.

A kolloid speciális jódtartalmú glikoproteint tartalmaz magas

móló tömeg - körülbelül 650 000 (5000 aminosav maradék). Ez a gliko-

a fehérjét iodt andreo globulinnak hívják. Ő van

a tiroxin és a trijód-tironin tartalék formája - a tüszők fő hormonjai

a pajzsmirigy görbülete.

Ezen hormonok mellett (amelyek bioszintézisét és funkcióit figyelembe veszik)

alatt), speciális sejtekben - az úgynevezett parafollikuláris sejtekben,

vagy a pajzsmirigy C-sejtjei szintetizálódnak

szülés, amely biztosítja a kalcium állandó koncentrációját a vérben. Ő

megkapta a "kalcitonin" nevet. Először létezik kalcit

nina, amely képes fenntartani az állandó kalóriaszintet

a vérben, D. Kopp rámutatott 1962-ben, aki tévesen azt hitte, hogy ez

a hormont a mellékpajzsmirigyek szintetizálják. Jelenleg

a kalcitonin nemcsak tiszta formájában izolálódik a pajzsmirigy szövetéből

állatok és emberek, de a 32 tagú aminosav

kémiai szintézissel megerősített konzisztencia. Az alábbiakban egy

a pajzsmirigyből származó kalcitonin elsődleges szerkezetéről